La classe chimique des inhibiteurs de TRIM80 fait référence à un groupe diversifié de composés qui influencent indirectement la fonction de TRIM80 en ciblant le système ubiquitine-protéasome (UPS) et les processus cellulaires connexes. Ces inhibiteurs agissent généralement en entravant la capacité du protéasome à dégrader les protéines ubiquitinées, ce qui entraîne une accumulation de ces protéines dans la cellule. Cette accumulation peut avoir divers effets en aval sur les processus cellulaires, y compris ceux où TRIM80 est supposé être actif.
Les composés de cette classe comprennent des inhibiteurs du protéasome tels que le MG132, le bortézomib, la lactacystine, la Withaferin A, le Celastrol, l'époxomicine, le Velcade, le carfilzomib, l'oprozomib et le MLN2238, qui se lient tous à l'activité protéolytique du protéasome et l'inhibent. Cette inhibition peut ensuite avoir un impact sur les rôles régulateurs que TRIM80 joue dans le renouvellement ou la dégradation des protéines. En outre, des composés comme le Nelfinavir et le Disulfiram, bien qu'initialement développés à d'autres fins, se sont avérés avoir des effets hors cible sur le protéasome, modulant ainsi potentiellement le paysage fonctionnel dans lequel TRIM80 opère. En affectant l'UPS, ces inhibiteurs peuvent indirectement influencer l'ubiquitination et la dégradation protéasomique subséquente des protéines, qui est une voie critique dans l'homéostasie cellulaire et dans laquelle TRIM80 peut jouer un rôle.
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