1700042B14Rik Activateurs

Le chlorure de calcium peut augmenter les niveaux de calcium intracellulaire, qui est un second messager connu dans diverses voies de signalisation. Le calcium élevé peut activer les protéines kinases dépendantes de la calmoduline, qui à leur tour peuvent conduire à la phosphorylation de la claudine 34B2, ce qui entraîne l'activation fonctionnelle de l'assemblage des jonctions serrées et des fonctions de barrière de la protéine.

La thapsigargin est un inhibiteur de la pompe SARCO/ER Ca2+-ATPase (SERCA) qui entraîne une augmentation des concentrations de calcium cytosolique. L'augmentation du calcium intracellulaire peut activer des kinases qui phosphorylent la claudine 34B2, ce qui entraîne son activation fonctionnelle et le renforcement de l'intégrité de la jonction serrée.

L'ATP, lorsqu'il est libéré dans l'espace extracellulaire, peut agir sur les récepteurs purinergiques pour augmenter les concentrations de calcium intracellulaire. Ce pic de calcium peut alors activer des voies de signalisation qui conduisent à la phosphorylation et à l'activation fonctionnelle de la claudine 34B2, renforçant ainsi son rôle dans les jonctions serrées.

La PMA est un activateur de la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler une large gamme de protéines substrats. La phosphorylation de la claudine 34B2 médiée par la PKC pourrait entraîner l'activation fonctionnelle de la protéine, contribuant ainsi à la régulation de la dynamique et de la perméabilité de la jonction serrée.

Le DiC8 est un analogue synthétique du diacylglycérol (DAG) et peut activer la protéine kinase C (PKC). L'activation de la PKC peut conduire à la phosphorylation et à l'activation fonctionnelle de la claudine 34B2, affectant l'organisation de la jonction serrée et la fonction de barrière.

L'ionomycine est un ionophore calcique qui augmente les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut ensuite activer les voies de signalisation dépendantes du calcium. Ces voies peuvent conduire à la phosphorylation et à l'activation de la claudine 34B2, modulant ainsi la structure et la fonction des jonctions serrées au sein des cellules épithéliales et endothéliales.

L'histamine peut se lier à ses récepteurs à la surface des cellules et déclencher une cascade de signalisation intracellulaire qui entraîne une élévation du calcium intracellulaire. Cette augmentation du calcium peut activer des kinases, qui phosphorylent et activent ensuite la claudine 34B2, influençant potentiellement l'assemblage et la fonction de la jonction serrée.

Le peroxyde d'hydrogène est une molécule de signalisation qui peut moduler l'activité de diverses kinases par des mécanismes oxydatifs. Ces kinases pourraient phosphoryler et activer la claudine 34B2, modifiant ainsi la dynamique de la jonction serrée en réponse aux signaux de stress oxydatif.

Les ions zinc peuvent moduler l'activité de multiples molécules de signalisation, y compris les kinases et les phosphatases. En influençant ces enzymes, le zinc peut conduire à la phosphorylation et à l'activation fonctionnelle de la claudine 34B2, affectant ainsi l'intégrité de la jonction serrée.

Le GMPc, en tant que messager secondaire, peut activer la protéine kinase G (PKG). La PKG peut alors phosphoryler des substrats susceptibles d'interagir avec la claudine 34B2, ce qui conduit à l'activation fonctionnelle de la protéine et à l'amélioration de la formation et du maintien des jonctions serrées.