SAP 145 Anticuerpo (C-12): sc-514930

El anticuerpo SAP 145 (C-12) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2a de cadena ligera kappa que detecta la proteína SAP 145 de origen de ratón, rata y humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo SAP 145 (C-12) está disponible tanto en forma no conjugada como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, peroxidasa de rábano picante (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La proteína SAP 145 es un componente crucial del complejo SF3b, que está asociado a la pequeña ribonucleoproteína nuclear U2 (snRNP) y desempeña un papel esencial en el ensamblaje del espliceosoma. Este complejo es vital para el empalme del ARNpre-m, un proceso crítico para la correcta expresión de los genes. La interacción de SAP 145 con otras proteínas del espliceosoma, como SAP 49, SAP 130 y SAP 155, pone de manifiesto la importancia de SAP 145 en la formación y estabilidad del espliceosoma. En particular, la interacción directa entre SAP 49 y SAP 145 está mediada por el amino-terminal de SAP 49, que contiene dos motivos de reconocimiento de ARN, lo que sugiere que esta interacción es esencial para la capacidad del complejo de fijar U2 snRNP al sitio de ramificación durante el empalme. El anticuerpo anti-SAP 145 (C-12) detecta y caracteriza eficazmente la proteína SAP 145, lo que convierte al anticuerpo monoclonal SAP 145 (C-12) en una herramienta inestimable para los investigadores que estudian el procesamiento del ARN y la regulación génica.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

SAP 145 Anticuerpo (C-12) Referencias:

1. Análisis bioquímicos y de microscopía electrónica combinados revelan la arquitectura del snRNP U2 de mamíferos.  |  Krämer, A., et al. 1999. J Cell Biol. 145: 1355-68. PMID: 10385517
2. Caracterización de un complejo proteico que contiene las proteínas espliceosomales SAPs 49, 130, 145 y 155.  |  Das, BK., et al. 1999. Mol Cell Biol. 19: 6796-802. PMID: 10490618
3. La proteína IE63 (ICP27) del virus del herpes simple interactúa con la proteína 145 asociada al espliceosoma e inhibe el splicing antes del primer paso catalítico.  |  Bryant, HE., et al. 2001. J Virol. 75: 4376-85. PMID: 11287586
4. DRBD1 es el homólogo de Trypanosoma brucei de la proteína 49 asociada al espliceosoma.  |  Manful, T., et al. 2009. Mol Biochem Parasitol. 166: 186-9. PMID: 19450735
5. PRMT9 es una metiltransferasa de tipo II que metila el factor de empalme SAP145.  |  Yang, Y., et al. 2015. Nat Commun. 6: 6428. PMID: 25737013
6. La estructura del núcleo RBM7-ZCCHC8 del complejo NEXT revela conexiones con factores de splicing.  |  Falk, S., et al. 2016. Nat Commun. 7: 13573. PMID: 27905398
7. Sondas químicas para las arginina metiltransferasas de proteínas.  |  Li, ASM., et al. 2020. Methods. 175: 30-43. PMID: 31809836
8. Los componentes del prespliceosoma SAP 49 y SAP 145 interactúan en un complejo implicado en la fijación de U2 snRNP al sitio de ramificación.  |  Champion-Arnaud, P. and Reed, R. 1994. Genes Dev. 8: 1974-83. PMID: 7958871
9. CUS1, un supresor de mutaciones U2 snRNA sensibles al frío, es un nuevo factor de splicing de levadura homólogo al SAP 145 humano.  |  Wells, SE., et al. 1996. Genes Dev. 10: 220-32. PMID: 8566755
10. Evidencia de que la unión independiente de la secuencia de proteínas snRNP U2 altamente conservadas aguas arriba del sitio de ramificación es necesaria para el ensamblaje del complejo espliceosomal A.  |  Gozani, O., et al. 1996. Genes Dev. 10: 233-43. PMID: 8566756
11. Conservación de la estructura y las interacciones entre subunidades en homólogos de levadura de las subunidades del factor de empalme 3b (SF3b).  |  Igel, H., et al. 1998. RNA. 4: 1-10. PMID: 9436903
12. La ciclina E se asocia con componentes de la maquinaria de splicing del pre-mRNA en células de mamífero.  |  Seghezzi, W., et al. 1998. Mol Cell Biol. 18: 4526-36. PMID: 9671462

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-SAP 145 Antibody (C-12) tienen 1 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-SAP 145 Antibody (C-12) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

SAP 145 Anticuerpo (C-12) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2a kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: SAP 145

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

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Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 1 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por SAP 145 Anticuerpo (C-12):

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