PKN Anticuerpo (A-8): sc-7969

Rho, la pequeña proteína GTPasa relacionada con Ras, es responsable de regular las estructuras citoesqueléticas basadas en actina, incluyendo las fibras de estrés, las adhesiones focales y el aparato del anillo contráctil. Las proteínas Rho actúan como interruptores moleculares que pueden encender y apagar la citocinesis. Aunque se sabe poco sobre la señalización aguas abajo de Rho, se ha implicado a varias proteínas como efectores de Rho. La proteína quinasa N (PKN) es una quinasa serina/treonina activada por ácidos grasos cuyo dominio catalítico muestra homología con el de la familia PKC. PKN se asocia con Rho a través de su extremo amino, se activa de manera dependiente de GTP y fosforila el dominio cabeza-varilla de la proteína neurofilamento. Una segunda proteína, rofilina, exhibe un 40% de identidad de secuencia con el dominio de unión a Rho del extremo amino. La actividad enzimática de rofilina no ha sido demostrada y es posible que actúe a través del reclutamiento de componentes citoesqueléticos que inicien una cascada de señalización de quinasa. Citron interactúa específicamente con Rho y Rac1 activos, pero no con Cdc42. Citron exhibe una organización proteica distintiva y tiene poca homología con los dominios de unión a Rho de PKN y rofilina.

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PKN Anticuerpo (A-8) Referencias:

1. La interacción hialuronano-CD44 con la proteína quinasa N-gamma dependiente de Rac1 promueve la activación de la fosfolipasa Cgamma1, la señalización de Ca(2+) y la función cortactina-citoesqueleto que conducen a la adhesión y diferenciación de los queratinocitos.  |  Bourguignon, LY., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 29654-69. PMID: 15123640
2. Un inhibidor selectivo de la proteína cinasa dependiente de AMP cíclico, la N-[2-bromocinamil(amino)etil]-5-isoquinolinesulfonamida (H-89), inhibe la biosíntesis de fosfatidilcolina en células HeLa.  |  Geilen, CC., et al. 1992. FEBS Lett. 309: 381-4. PMID: 1516714
3. Cinética enzimática y modulación diferenciada de la familia de quinasas de la proteína quinasa N por activadores lipídicos e inhibidores de moléculas pequeñas.  |  Falk, MD., et al. 2014. Biosci Rep. 34: PMID: 27919031
4. La proteína asociada a la proteína quinasa N localizada en el centrosoma y el Golgi sirve como plataforma de acoplamiento para la señalización de la proteína quinasa A y la nucleación de los microtúbulos en las células T en migración.  |  Ong, ST., et al. 2018. Front Immunol. 9: 397. PMID: 29545805
5. La proteína quinasa N controla un cambio lipídico lisosomal para facilitar la señalización de nutrientes a través de mTORC1.  |  Wallroth, A., et al. 2019. Nat Cell Biol. 21: 1093-1101. PMID: 31451768
6. ANP promueve la invasión de células HTR-8/SVneo mediante la regulación de la proteína quinasa N 3 a través de la inhibición de la autofagia.  |  Chu, N., et al. 2023. FASEB J. 37: e22779. PMID: 36723798
7. La proteína quinasa N promueve la fibrosis cardiaca en la insuficiencia cardiaca mediante la conversión de fibroblastos en miofibroblastos.  |  Yoshida, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7638. PMID: 39266515
8. La proteína quinasa N (PKN) y la proteína relacionada con la PKN, la rhophilina, como dianas de la pequeña GTPasa Rho.  |  Watanabe, G., et al. 1996. Science. 271: 645-8. PMID: 8571126
9. Acontecimientos de fosforilación asociados a diferentes estados de activación de una proteína cinasa activada por cardiolipina/proteasa hepática. Identidad estructural con la proteína cinasa de tipo N.  |  Peng, B., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 32233-40. PMID: 8943281
10. El gen de la proteína quinasa N (PKN) PRKCL1/Prkcl1 se asigna al cromosoma humano 19p12-p13.1 y al cromosoma 8 del ratón con una estrecha vinculación a la mutación de la miodistrofia (myd).  |  Bartsch, JW., et al. 1998. Genomics. 49: 129-32. PMID: 9570957

El anticuerpo PKN preferido es el Anticuerpo PKN (H-4): sc-393344.