PKN Anticuerpo (49): sc-136037

Rho, la pequeña proteína GTPasa relacionada con Ras, es responsable de regular las estructuras citoesqueléticas basadas en actina, incluyendo las fibras de estrés, las adhesiones focales y el aparato del anillo contráctil. Las proteínas Rho actúan como interruptores moleculares que pueden encender y apagar la citocinesis. Aunque se sabe poco sobre la señalización aguas abajo de Rho, se ha implicado a varias proteínas como efectores de Rho. La proteína quinasa N (PKN) es una quinasa serina/treonina activada por ácidos grasos cuyo dominio catalítico muestra homología con el de la familia PKC. PKN se asocia con Rho a través de su extremo amino, se activa de manera dependiente de GTP y fosforila el dominio cabeza-varilla de la proteína neurofilamento. Una segunda proteína, rofilina, exhibe un 40% de identidad de secuencia con el dominio de unión a Rho del extremo amino. La actividad enzimática de rofilina no ha sido demostrada y es posible que actúe a través del reclutamiento de componentes citoesqueléticos que inicien una cascada de señalización de quinasa. Citron interactúa específicamente con Rho y Rac1 activos, pero no con Cdc42. Citron exhibe una organización proteica distintiva y tiene poca homología con los dominios de unión a Rho de PKN y rofilina.

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PKN Anticuerpo (49) Referencias:

1. La fosforilación de la proteína quinasa N por la proteína quinasa dependiente de fosfoinositidos-1 media las señales de la insulina al citoesqueleto de actina.  |  Dong, LQ., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 5089-94. PMID: 10792047
2. La activación de la proteína quinasa N 1 inducida por hiperosmótica en un compartimento vesicular depende de Rac1 y de la quinasa 1 dependiente de 3-fosfoinositidos.  |  Torbett, NE., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 32344-51. PMID: 12783890
3. Cinética enzimática y modulación diferenciada de la familia de quinasas de la proteína quinasa N por activadores lipídicos e inhibidores de moléculas pequeñas.  |  Falk, MD., et al. 2014. Biosci Rep. 34: PMID: 27919031
4. La proteína quinasa N controla un cambio lipídico lisosomal para facilitar la señalización de nutrientes a través de mTORC1.  |  Wallroth, A., et al. 2019. Nat Cell Biol. 21: 1093-1101. PMID: 31451768
5. La proteína quinasa N favorece la disfunción cardiaca inducida por el estrés mediante la fosforilación del factor de transcripción A relacionado con la miocardina y la alteración de su interacción con la actina.  |  Sakaguchi, T., et al. 2019. Circulation. 140: 1737-1752. PMID: 31564129
6. La familia de la proteína quinasa N regula negativamente la inducción transcripcional constitutiva del citocromo P450 2b10 en el hígado de ratones mediada por el receptor de androstano.  |  Kawase, A., et al. 2021. J Pharmacol Exp Ther. 379: 53-63. PMID: 34312179
7. ANP promueve la invasión de células HTR-8/SVneo mediante la regulación de la proteína quinasa N 3 a través de la inhibición de la autofagia.  |  Chu, N., et al. 2023. FASEB J. 37: e22779. PMID: 36723798
8. La fosforilación de KRT8 (queratina 8) por PKN (proteína quinasa N) activada por carga mecánica excesiva impide la iniciación del autofagosoma y contribuye a la degeneración del disco.  |  Wang, D., et al. 2023. Autophagy. 19: 2485-2503. PMID: 36897022
9. La proteína quinasa N promueve la fibrosis cardiaca en la insuficiencia cardiaca mediante la conversión de fibroblastos en miofibroblastos.  |  Yoshida, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7638. PMID: 39266515
10. La proteína quinasa N (PKN) y la proteína relacionada con la PKN, la rhophilina, como dianas de la pequeña GTPasa Rho.  |  Watanabe, G., et al. 1996. Science. 271: 645-8. PMID: 8571126

El anticuerpo PKN preferido es el Anticuerpo PKN (H-4): sc-393344.