MELK Anticuerpo (2G2B7): sc-517201

El anticuerpo anti-MELK (2G2B7) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2a de cadena ligera kappa que detecta la proteína MELK de origen humano mediante western blotting (WB), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica con secciones incluidas en parafina (IHCP), citometría de flujo (FCM) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-MELK (2G2B7) está disponible en formato no conjugado. La cinasa de cremallera de leucina embrionaria materna (KIAA0175, HPK38), comúnmente denominada MELK, es un miembro vital de la familia de cinasas Snf1/AMPK, caracterizada por un dominio catalítico de cinasa y un motivo distintivo de cremallera de leucina que consiste en la repetición periódica de residuos de leucina cada siete posiciones dentro del dominio catalítico N-terminal. Este motivo estructural es significativo, ya que las cremalleras de leucina se encuentran a menudo en diversas proteínas de unión al ADN, lo que sugiere su participación en interacciones cruciales proteína-ADN y proteína-proteína. La MELK desempeña un papel clave en los acontecimientos de transducción de señales durante las fases de desarrollo del huevo y del embrión temprano. Las proteínas MELK humana y de ratón comparten un 95% de identidad de secuencia en el dominio quinasa, lo que demuestra una elevada conservación. Los análisis de Northern blot han demostrado que la expresión de la MELK está restringida específicamente a la espermatogonia en los testículos y a los ovocitos en el ovario, lo que pone de relieve sus funciones esenciales en la biología reproductiva.

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MELK Anticuerpo (2G2B7) Referencias:

1. Fosforilación de una nueva proteína zinc-finger-like, ZPR9, por la proteína serina/treonina cinasa murina 38 (MPK38).  |  Seong, HA., et al. 2002. Biochem J. 361: 597-604. PMID: 11802789
2. Inhibición del ensamblaje del espliceosoma por la proteína quinasa regulada por el ciclo celular MELK e implicación del factor de splicing NIPP1.  |  Vulsteke, V., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 8642-7. PMID: 14699119
3. La leucina cremallera quinasa embrionaria materna (MELK) regula la proliferación de progenitores neurales multipotentes.  |  Nakano, I., et al. 2005. J Cell Biol. 170: 413-27. PMID: 16061694
4. Especificidad de sustrato y regulación de la actividad de la proteína cinasa MELK.  |  Beullens, M., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 40003-11. PMID: 16216881
5. La actividad de MELK en fase M está regulada por MPF y MAPK.  |  Badouel, C., et al. 2006. Cell Cycle. 5: 883-9. PMID: 16628004
6. El ortólogo de MELK PIG-1 de C. elegans regula la asimetría del tamaño celular y el destino de las células hijas en divisiones asimétricas de neuroblastos.  |  Cordes, S., et al. 2006. Development. 133: 2747-56. PMID: 16774992
7. La leucina zipper quinasa embrionaria materna (MELK), un objetivo terapéutico potencial para el neuroblastoma.  |  Chlenski, A., et al. 2019. Mol Cancer Ther. 18: 507-516. PMID: 30674566
8. La leucina zipper quinasa embrionaria materna (MELK) regula de forma óptima el proceso de desrecubrimiento del VIH-1.  |  Nishiyama, T., et al. 2022. J Theor Biol. 545: 111152. PMID: 35545145
9. La leucina zipper quinasa embrionaria materna está asociada con la metástasis en el cáncer de mama triple negativo.  |  Xie, X., et al. 2023. Cancer Res Commun. 3: 1078-1092. PMID: 37377604
10. La MELK promueve la carcinogénesis del CHC mediante la modulación de la función mitocondrial mediada por el gen DLAT relacionado con la cuproptosis.  |  Li, Z., et al. 2023. Cell Death Dis. 14: 733. PMID: 37949877
11. Predicción de las secuencias de codificación de genes humanos no identificados. V. Las secuencias de codificación de 40 nuevos genes (KIAA0161-KIAA0200) deducidas mediante el análisis de clones de ADNc de la línea celular humana KG-1.  |  Nagase, T., et al. 1996. DNA Res. 3: 17-24. PMID: 8724849
12. Melk, nuevo miembro de la familia de cinasas Snf1/AMPK, se expresa en el óvulo y el embrión de preimplantación del ratón.  |  Heyer, BS., et al. 1997. Mol Reprod Dev. 47: 148-56. PMID: 9136115