MBP-probe Anticuerpo (R3.2): sc-53366

Los vectores de plásmidos para la expresión de regiones codificantes de genes eucariotas en hospedadores bacterianos, insectos y mamíferos son de uso común; estos vectores de expresión a menudo codifican proteínas de fusión híbridas que consisten en parte de proteínas especificadas procariotas y en parte de proteínas especificadas eucariotas. Uno de estos sistemas utiliza la proteína de unión a la maltosa (MBP), el producto de 370 aminoácidos del gen mal E de E. coli. Se han construido vectores de plásmidos que utilizan el dominio MBP y permiten la síntesis de altos niveles de proteínas de fusión MBP que pueden ser purificadas en un solo paso mediante cromatografía de afinidad con resina de amilosa entrecruzada. Una vez unida a la amilosa, la proteína MBP puede ser separada de la proteína diana mediante la clivaje por el factor de coagulación Xa en un sitio específico de cuatro residuos. Alternativamente, la proteína de fusión intacta puede ser eluida específicamente de la resina mediante la adición de un exceso de maltosa libre. Después de la elución, la proteína de fusión MBP puede ser visualizada ya sea por análisis de Western blot o inmunoprecipitación utilizando anticuerpos específicos para la etiqueta MBP. Los sistemas de expresión que utilizan la etiqueta de fusión MBP incluyen los vectores pCG-806fx y pMal.

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MBP-probe Anticuerpo (R3.2) Referencias:

1. Estimulación de la ATPasa transportadora de maltosa por proteína de unión a maltosa no ligada.  |  Gould, AD., et al. 2009. Biochemistry. 48: 8051-61. PMID: 19630440
2. Estructura de una proteína de fusión de la proteína de unión a maltosa de la betalactamasa modificada: información sobre la regulación alostérica heterotrópica.  |  Ke, W., et al. 2012. PLoS One. 7: e39168. PMID: 22720063
3. Interacciones competitivas de ligandos y crowders macromoleculares con la proteína de unión a la maltosa.  |  Miklos, AC., et al. 2013. PLoS One. 8: e74969. PMID: 24124463
4. Expresión soluble de alto rendimiento, purificación y caracterización de la proteína reguladora aguda esteroidogénica humana (StAR) fusionada a una proteína de unión a maltosa (MBP) escindible.  |  Sluchanko, NN., et al. 2016. Protein Expr Purif. 119: 27-35. PMID: 26555181
5. Persistencia dinámica de los sitios activos identificados en la proteína de unión a maltosa.  |  Nikolić, D. and Kovačev-Nikolić, V. 2017. J Mol Model. 23: 167. PMID: 28451879
6. Quimiorreceptor de maltosa de Escherichia coli: interacción de la proteína de unión a maltosa y el transductor de señales tar.  |  Kossmann, M., et al. 1988. J Bacteriol. 170: 4516-21. PMID: 3049536
7. Expresión citoplasmática soluble y purificación de la inmunotoxina HER2(scFv)-PE24B como fusión de proteína de unión a maltosa.  |  Park, S., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34204265
8. Dependencia del transporte de maltosa y la quimiotaxis de la cantidad de proteína de unión a maltosa.  |  Manson, MD., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 9727-33. PMID: 3894359
9. La proteína de unión a maltosa como andamiaje para la visualización monovalente de péptidos derivados de bibliotecas de fagos.  |  Zwick, MB., et al. 1998. Anal Biochem. 264: 87-97. PMID: 9784192
10. El modelo del complejo proteína de unión a maltosa/quimiorreceptor apoya el mecanismo de señalización intrasubunidad.  |  Zhang, Y., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 939-44. PMID: 9927672

El anticuerpo MBP-probe preferido es el Anticuerpo MBP-probe (R29.6): sc-13564.