MBP-probe Anticuerpo (P2F1): sc-32747

Los vectores de plásmidos para la expresión de regiones codificantes de genes eucariotas en hospedadores bacterianos, insectos y mamíferos son de uso común; estos vectores de expresión frecuentemente codifican proteínas de fusión híbridas que consisten en parte de proteínas especificadas procariontes y en parte, eucariontes. Uno de estos sistemas utiliza la proteína de unión a la maltosa (MBP), el producto de 370 aminoácidos del gen mal E de E. coli. Se han construido vectores de plásmidos que utilizan el dominio MBP y permiten la síntesis de altos niveles de proteínas de fusión MBP que pueden ser purificadas en un solo paso mediante cromatografía de afinidad con resina de amilosa entrecruzada. Una vez unida a la amilosa, la proteína MBP puede ser separada de la proteína objetivo mediante la clivaje por el factor Xa de coagulación en un sitio específico de cuatro residuos. Alternativamente, la proteína de fusión intacta puede ser eluida específicamente de la resina mediante la adición de exceso de maltosa libre. Después de la elución, la proteína de fusión MBP puede ser visualizada ya sea por análisis de Western blot o inmunoprecipitación utilizando anticuerpos específicos para la etiqueta MBP. Los sistemas de expresión que utilizan la etiqueta de fusión MBP incluyen pCG-806fx y vectores pMal.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

MBP-probe Anticuerpo (P2F1) Referencias:

1. La proteína de unión a la maltosa está abierta en el estado de transición catalítica para la hidrólisis de ATP durante el transporte de maltosa.  |  Austermuhle, MI., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28243-50. PMID: 15117946
2. Una construcción de fusión de proteínas de unión a maltosa proporciona una plataforma cristalográfica robusta para MCL1.  |  Clifton, MC., et al. 2015. PLoS One. 10: e0125010. PMID: 25909780
3. Expresión fácil en mamíferos y cristalografía de proteínas humanas fusionadas con proteínas de unión a maltosa.  |  Bokhove, M., et al. 2016. J Struct Biol. 194: 1-7. PMID: 26850170
4. Forma abierta y cerrada de la proteína de unión a maltosa en su estado nativo y en el estado de glóbulo fundido, según el estudio realizado mediante espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica.  |  Selmke, B., et al. 2018. Biochemistry. 57: 5507-5512. PMID: 30004675
5. Evaluación de la actividad catalítica del dominio quinasa hATR marcado con proteína de unión a maltosa y fosforilación de p53 Ser-15.  |  Bhakuni, R., et al. 2018. Biochemistry. 57: 6592-6603. PMID: 30380295
6. Tanto los ligandos como los crowders macromoleculares se unen preferentemente a conformaciones cerradas de la proteína de unión a maltosa.  |  Ghosh, A., et al. 2019. Biochemistry. 58: 2208-2217. PMID: 30950267
7. Secuencias pasajeras pueden promover dímeros entrelazados en una variante común de la proteína de unión a maltosa.  |  Momin, AA., et al. 2019. Sci Rep. 9: 20396. PMID: 31892719
8. Fragmento variable de cadena simple fusionado a proteína de unión a maltosa: una plataforma modular de nanotransportadores para la administración selectiva de antitumorales.  |  Reche-Perez, FJ., et al. 2021. Biomater Sci. 9: 1728-1738. PMID: 33432316
9. Caracterización de heparinasas fusionadas a proteínas de unión a maltosa con termoestabilidad mejorada mediante la aplicación de enlazadores rígidos y flexibles.  |  Wu, X., et al. 2025. Biotechnol Appl Biochem. 72: 5-16. PMID: 39072851
10. Las proteínas de fusión de la proteína de unión a la maltosa (MBP) con baja o nula afinidad por las resinas de amilosa pueden purificarse en un solo paso utilizando un nuevo anticuerpo monoclonal anti-MBP.  |  Park, JH., et al. 1998. Mol Cells. 8: 709-16. PMID: 9895124

El anticuerpo MBP-probe preferido es el Anticuerpo MBP-probe (R29.6): sc-13564.