Integrin αIIb/ITGA2B/CD41 Anticuerpo (A-7): sc-373992

Los integrinas son heterodímeros compuestos por subunidades transmembrana α y β asociadas no covalentemente. Los 16 subunidades α y 8 subunidades β se heterodimerizan para producir más de 20 receptores diferentes. La mayoría de los receptores de integrina se unen a ligandos que son componentes de la matriz extracelular, incluyendo la Fibronectina, el colágeno y la Vitronectina. Ciertas integrinas también pueden unirse a ligandos solubles como el Fibrinógeno, o a contrarreceptores en células adyacentes como las moléculas de adhesión intracelular (ICAMs), lo que lleva a la agregación de células. Los ligandos sirven para entrecruzar o agrupar las integrinas al unirse a receptores de integrina adyacentes; tanto el agrupamiento de receptores como la ocupación de ligandos son necesarios para la activación de respuestas mediadas por integrinas. Además de mediar la adhesión celular y la organización del citoesqueleto, las integrinas funcionan como receptores de señalización. Las señales transducidas por las integrinas desempeñan un papel en muchos procesos biológicos, incluyendo el crecimiento celular, la diferenciación, la migración y la apoptosis.

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Integrin αIIb/ITGA2B/CD41 Anticuerpo (A-7) Referencias:

1. La agrupación de la integrina alfaIIb-beta3 regula de forma diferente la fosforilación en tirosina de pp72syk, PLCgamma2 y pp125FAK en plaquetas estimuladas con concanavalina A.  |  Torti, M., et al. 1999. Thromb Haemost. 81: 124-30. PMID: 10348703
2. Análisis genéticos y farmacológicos de la implicación de las tirosina quinasas de la familia Src, Syk y Btk en el cambio de forma de las plaquetas. Las Src-cinasas median la señalización inside-out de la integrina alfaIIb beta3 durante el cambio de forma.  |  Bauer, M., et al. 2001. Thromb Haemost. 85: 331-40. PMID: 11246557
3. Pruebas de que la integrina plaquetaria alfaIIb beta3 está regulada por la cinasa ligada a la integrina, ILK, en una vía dependiente de la PI3-cinasa.  |  Pasquet, JM., et al. 2002. Thromb Haemost. 88: 115-22. PMID: 12152651
4. Una mutación en la subunidad alfaIIb de la integrina que inhibe selectivamente la función del receptor alfaIIb beta3.  |  Perkins, KB. and Loftus, JC. 2003. Thromb Haemost. 90: 853-62. PMID: 14597981
5. GPVI y señalización de la integrina alfaIIb beta3 en las plaquetas.  |  Watson, SP., et al. 2005. J Thromb Haemost. 3: 1752-62. PMID: 16102042
6. Socios de unión citoplasmática de la integrina plaquetaria alfaIIb beta3.  |  Bonner, MA. and Naik, UP. 2007. Front Biosci. 12: 2038-49. PMID: 17127442
7. Estructura del segmento transmembrana de la integrina alfaIIb.  |  Lau, TL., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 16162-8. PMID: 18417472
8. La estructura de un heterocomplejo transmembrana-citoplasmático de integrina alfaIIb beta3 permite comprender la activación de la integrina.  |  Yang, J., et al. 2009. Proc Natl Acad Sci U S A. 106: 17729-34. PMID: 19805198
9. Activación de PI3K/Akt mediada por la integrina αIIb en plaquetas.  |  Niu, H., et al. 2012. PLoS One. 7: e47356. PMID: 23082158
10. Mecanismo de señalización outside-in de la integrina plaquetaria αIIbβ3 a través de un nuevo enlace entre la subunidad αIIb de la integrina y la filamina-actina.  |  Liu, J., et al. 2023. Blood. 141: 2629-2641. PMID: 36867840

El anticuerpo Integrin αIIb/ITGA2B/CD41 preferido es el Anticuerpo Integrin αIIb/ITGA2B/CD41 (MWReg30): sc-19963.