Hemoglobin γ Anticuerpo (B-4): sc-377395

La hemoglobina (Hgb) está unida a cuatro anillos de tetrapirrol enlazados con meteno que se unen al hierro (hemo). Los loci de globina α (16p13.3; 5'-ζ-pseudoz-pseudo α2-pseudo α1-α2-α1-œ1-3') y β (11p15.5) determinan la estructura básica de la hemoglobina. La porción de globina de la hemoglobina consiste en dos cadenas α y dos cadenas β dispuestas en pares formando un tetramero. Cada una de las cuatro cadenas de globina se asocia covalentemente con un grupo hemo. Los enlaces entre las cadenas α y β son más débiles que entre cadenas de globina similares, formando así un plano de escisión que es importante para la unión y liberación de oxígeno. La alta afinidad por el oxígeno ocurre al relajarse el plano de escisión α1-β2. Cuando las dos interfaces α1-β2 están estrechamente unidas, la hemoglobina tiene una baja afinidad por el oxígeno. La Hb A, que contiene dos cadenas α más dos cadenas β, comprende el 97% de la hemoglobina circulante total. El 3% restante de la hemoglobina circulante total está compuesto por Hb A-2, que consiste en dos cadenas α más dos cadenas δ, y la hemoglobina fetal (Hb F), que consiste en dos cadenas α junto con dos cadenas γ.

El anticuerpo Hemoglobin β preferido es el Anticuerpo Hemoglobin β (37-8): sc-21757.