Hemoglobin β/γ/δ/ε Anticuerpo (A-8): sc-390668

El anticuerpo contra la hemoglobina β/γ/δ/ε (A-8) es un anticuerpo monoclonal IgG1 κ de ratón contra la hemoglobina beta / gamma / delta / épsilon (también designado anticuerpo panhemoglobínico, anticuerpo específico contra subunidades de la familia de la hemoglobina de amplia reactividad, anticuerpo específico del epítopo conservado dentro de las subunidades del tetrámero de hemoglobina, anticuerpo HBB beta, anticuerpo HBG1 gamma, anticuerpo HBG2 gamma, anticuerpo HBD delta, anticuerpo HBE1 épsilon, o producto del gen de la hemoglobina locus 11p15.4) que detecta las proteínas Hemoglobina β, Hemoglobina γ, Hemoglobina δ y Hemoglobina ε de origen humano, las proteínas β-s, Hbb-b2 y Hbb-y de origen murino, y los homólogos de rata correspondientes mediante WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. El anticuerpo de hemoglobina β/γ/δ/ε (A-8) está disponible tanto en forma de anticuerpo antihemoglobina beta / gamma / delta / épsilon no conjugado, como en múltiples formas conjugadas de anticuerpo antihemoglobina beta / gamma / delta / épsilon, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La hemoglobina (Hgb) está acoplada a cuatro anillos de tetrapirrol (hemo) ligados a metileno y ligados a hierro. Los loci de globina α (16p13.3; 5'-ζ-pseudoz-pseudo α2-pseudo α1-α2-α1-œ1-3') y β (11p15.5) determinan la estructura básica de la hemoglobina. La porción globínica de la hemoglobina consta de dos cadenas α y dos cadenas β dispuestas por pares formando un tetrámero. Cada una de las cuatro cadenas de globina se asocia covalentemente con un grupo hemo. Los enlaces entre las cadenas α y β son más débiles que entre cadenas de globina similares, formando así un plano de escisión que es importante para la unión y liberación del oxígeno. La alta afinidad por el oxígeno se produce al relajarse el plano de escisión α1-β2. Cuando las dos interfaces α1-β2 están estrechamente unidas, la hemoglobina tiene una baja afinidad por el oxígeno. La Hb A, que contiene dos cadenas α más dos cadenas β, comprende el 97% de la hemoglobina circulante total. El 3% restante de la hemoglobina circulante total está compuesto por la Hb A-2, que consta de dos cadenas α más dos cadenas δ, y la hemoglobina fetal (Hb F), que consta de dos cadenas α junto con dos cadenas γ.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Hemoglobin β/γ/δ/ε Anticuerpo (A-8) Referencias:

1. Ensamblaje de cadenas beta y gamma de hemoglobina humana (Hb) expresadas en un sistema libre de células con cadenas de alfa-globina para formar Hb A y Hb F.  |  Adachi, K., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 13415-20. PMID: 11827978
2. Enlace de interacciones en el ensamblaje de fibras de hemoglobina falciforme: el efecto inhibidor que emana de mutaciones en la región AB de la cadena alfa es anulado por una mutación en su esquina EF.  |  Sudha, R., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 20018-27. PMID: 14982923
3. Transferencia de alfa-hemoglobina humana a beta-hemoglobina a través de su proteína chaperona: evidencia de un nuevo estado.  |  Baudin-Creuza, V., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 36530-3. PMID: 15220346
4. Mecanismo molecular de la estabilización de la hemoglobina alfa mediada por el AHSP.  |  Feng, L., et al. 2004. Cell. 119: 629-40. PMID: 15550245
5. Bases moleculares del polimorfismo de longitud en el complejo genético de la zeta-globina humana.  |  Goodbourn, SE., et al. 1983. Proc Natl Acad Sci U S A. 80: 5022-6. PMID: 6308667
6. Homología y evolución concertada en los loci alfa 1 y alfa 2 de la alfa-globina humana.  |  Liebhaber, SA., et al. 1981. Nature. 290: 26-9. PMID: 7010180
7. Las múltiples funciones de la hemoglobina.  |  Giardina, B., et al. 1995. Crit Rev Biochem Mol Biol. 30: 165-96. PMID: 7555018

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-Hemoglobin β/γ/δ/ε Antibody (A-8) tienen 6 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-Hemoglobin β/γ/δ/ε Antibody (A-8) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

Hemoglobin β/γ/δ/ε Anticuerpo (A-8) Especificaciones

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Nombre del clon del producto: /%nombre_clon_producto%/

Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: Hemoglobin β, Hemoglobin γ, Hemoglobin δ and Hemoglobin ε of human origin, Beta-s, Hbb-b2, and Hbb-y of mouse origin, and the corresponding rat homologs

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 6 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por Hemoglobin β/γ/δ/ε Anticuerpo (A-8):

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El anticuerpo Hemoglobin β preferido es el Anticuerpo Hemoglobin β (37-8): sc-21757.