CCS Anticuerpo (E-1): sc-55560
- CCS Anticuerpo (E-1) es un monoclonal de ratón IgG2b (kappa light chain) proporcionado como 200 µg/ml
- planteada frente a los aminoácidos 1-274 que representan la longitud completa CCS de human origen
- recomendado para detectar CCS de human origen, mediante WB, IP, IF y ELISA; no tiene reactividad cruzada con CCS of mouse and rat origin
- m-IgGκ BP-HRP es el reactivo de detección secundario preferido para CCS Anticuerpo (E-1) para aplicaciones WB. Este reactivo se ofrece ahora en un paquete con CCS Anticuerpo (E-1)(ver información de pedido más abajo). Para otros conjugados m-IgGκ BP, consulte nuestra lista completa de proteínas de unión a IgG de ratón.
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La superóxido dismutasa-1 de cobre y zinc (SOD-1) es un eliminador bien caracterizado de radicales libres de oxígeno en el citosol que requiere la unión de cobre y zinc para potenciar su actividad enzimática. El chaperón de cobre para SOD-1 (CCS) es esencial para la incorporación de cobre en SOD-1, y por lo tanto es necesario para su actividad enzimática. CCS evita que los iones de cobre se unan a eliminadores de cobre intracelulares y proporciona al enzima SOD-1 el cofactor de cobre necesario. CCS solo lleva el cobre a SOD-1 y no lo entrega a proteínas en la mitocondria, núcleo o vía secretora. CCS interactúa tanto con formas silvestres como mutadas de SOD-1 a través de dominios de CCS que son homólogos en SOD-1. CCS existe como un homodímero que puede formar un heterodímero con SOD-1 durante la carga de cobre. Aunque muchos tejidos expresan CCS, el chaperón es más abundante en el riñón, hígado y células de Purkinje en el neurofilo del sistema nervioso central.
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REIVEW LI-COR® y Odyssey® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.
CCS Anticuerpo (E-1) Referencias:
- El oxígeno y la chaperona de cobre CCS regulan la activación postraduccional de la superóxido dismutasa Cu,Zn. | Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
- Activación de la Cu,Zn-superóxido dismutasa en ausencia de oxígeno y de la chaperona de cobre CCS. | Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
- Regulación de la chaperona de cobre CCS por ubiquitinación mediada por XIAP. | Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
- Importación, maduración y función de SOD1 y su chaperona de cobre CCS en el espacio intermembrana mitocondrial. | Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
- Chaperones CCS, ATOX y COXIV respuestas a la suplementación con cobre en adultos sanos. | Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
- Una actividad de chaperona molecular de CCS restaura la maduración de mutantes SOD1 fALS. | Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
- La activación de la superóxido dismutasa de cobre y zinc (Sod1) termina la interacción entre su chaperona de cobre (Ccs) y el dominio citosólico de unión a metales del importador de cobre Ctr1. | Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
- Las mutaciones en la superóxido dismutasa 1 (Sod1) relacionadas con la esclerosis lateral amiotrófica familiar pueden alterar la unión de zinc de alta afinidad promovida por la chaperona de cobre para Sod1 (Ccs). | Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
- La Variante Patógena R163W de la Chaperona de Cobre para Sod1 (Ccs) Funciona como Anticaperona. | Zhang, B., et al. 2024. Biochemistry. 63: 2051-2062. PMID: 39099176
- La chaperona de cobre CCS interactúa directamente con la superóxido dismutasa de cobre/zinc. | Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
Información sobre pedidos
| Nombre del producto | Número de catálogo | UNIDAD | Precio | CANTIDAD | Favoritos | |
CCS Anticuerpo (E-1) | sc-55560 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
Paquete de CCS (E-1): m-IgGκ BP-HRP | sc-534262 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $354.00 |