CCS Anticuerpo (H-7): sc-55561

El anticuerpo CCS (H-7) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína CCS de ratón, rata y origen humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo CCS (H-7) está disponible tanto en forma no conjugada como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, peroxidasa de rábano picante (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La chaperona de cobre para la superóxido dismutasa-1 (CCS) desempeña un papel crítico en la defensa antioxidante celular al facilitar la incorporación de cobre a la superóxido dismutasa-1 (SOD-1), una enzima esencial para desintoxicar los radicales superóxido dañinos. Este proceso es vital porque la SOD-1 requiere cobre y zinc como cofactores para funcionar eficazmente, y el CCS garantiza que el cobre llegue específicamente a la SOD-1, evitando que se una a otras proteínas intracelulares de unión al cobre que podrían alterar la homeostasis celular. El CCS se expresa predominantemente en el riñón, el hígado y las células de Purkinje del sistema nervioso central, lo que subraya su importancia en tejidos especialmente susceptibles al estrés oxidativo. Además, CCS existe como homodímero y puede formar un heterodímero con SOD-1 durante el proceso de carga de cobre, lo que subraya la interacción única de CCS con SOD-1 y su importancia en el mantenimiento de la actividad y estabilidad de SOD-1.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

CCS Anticuerpo (H-7) Referencias:

1. Cobre libre intracelular indetectable: necesidad de una chaperona de cobre para la superóxido dismutasa.  |  Rae, TD., et al. 1999. Science. 284: 805-8. PMID: 10221913
2. La chaperona de cobre para la superóxido dismutasa es esencial para activar la superóxido dismutasa Cu/Zn de mamíferos.  |  Wong, PC., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 2886-91. PMID: 10694572
3. Clonación y cartografía de la chaperona de cobre de la superóxido dismutasa murina (Ccsd) y cartografía del ortólogo humano.  |  Moore, SD., et al. 2000. Cytogenet Cell Genet. 88: 35-7. PMID: 10773661
4. Mecanismo de activación de la superóxido dismutasa de Cu,Zn por la metalochaperona humana hCCS.  |  Rae, TD., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 5166-76. PMID: 11018045
5. Formación de heterodímeros entre la superóxido dismutasa y su chaperona de cobre.  |  Lamb, AL., et al. 2000. Biochemistry. 39: 14720-7. PMID: 11101286
6. El ARNm de CCS y SOD1 se reduce tras la administración de suplementos de cobre en células mononucleares periféricas de individuos con una elevada concentración sérica de ceruloplasmina.  |  Suazo, M., et al. 2008. J Nutr Biochem. 19: 269-74. PMID: 17683925
7. Caracterización molecular y bioquímica de una mutación única en CCS, la chaperona de cobre humana de la superóxido dismutasa.  |  Huppke, P., et al. 2012. Hum Mutat. 33: 1207-15. PMID: 22508683
8. Arquitectura y anatomía del locus cromosómico del cromosoma 21 humano que codifica la superóxido dismutasa Cu/Zn.  |  Levanon, D., et al. 1985. EMBO J. 4: 77-84. PMID: 3160582
9. ADNc y secuencia aminoacídica deducida de la superóxido dismutasa Cu-Zn murina.  |  Bewley, GC. 1988. Nucleic Acids Res. 16: 2728. PMID: 3362683
10. La chaperona de cobre para la superóxido dismutasa.  |  Culotta, VC., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 23469-72. PMID: 9295278
11. La chaperona de cobre CCS interactúa directamente con la superóxido dismutasa de cobre/zinc.  |  Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
12. La chaperona de cobre CCS abunda en neuronas y astrocitos del cerebro humano y de roedores.  |  Rothstein, JD., et al. 1999. J Neurochem. 72: 422-9. PMID: 9886096

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-CCS Antibody (H-7) tienen 16 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-CCS Antibody (H-7) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

CCS Anticuerpo (H-7) Especificaciones

Nombre alternativo del producto: /%nombre_alternativo_na%/

Nombre del clon del producto: /%nombre_clon_producto%/

Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: CCS

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 16 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por CCS Anticuerpo (H-7):

/%conjugados_disponibles_formularios_list%/