cathepsin Z Anticuerpo (F-6): sc-376976

El Anticuerpo de la Cathepsin Z (F-6) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína de la cathepsin Z de origen humano, de ratón y de rata por medio de WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. El Anticuerpo de la Cathepsin Z (F-6) está disponible en forma de anticuerpo anti-cathepsin Z no conjugado, así como en múltiples formas conjugadas de anticuerpo anti-cathepsin Z, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. La familia de enzimas proteolíticas de la cathepsin contiene varias clases diversas de proteasas. La clase de proteasa de cisteína comprende las cathepsins B, L, H, K, S y O. La clase de proteasa de aspartilo está compuesta por las cathepsins D y E. La Cathepsin G está en la clase de proteasa de serina. La mayoría de las cathepsins son lisosomales y cada una está involucrada en el metabolismo celular, participando en varios eventos como la biosíntesis de péptidos y la degradación de proteínas. La expresión de la Cathepsin G está restringida a la médula ósea y a las células mieloides tempranas. La Cathepsin Z, también designada como cathepsin X o P, muestra actividad tanto de carboxi-dipeptidasa como de carboxi-monopeptidasa. Es una proteína ampliamente expresada que, al igual que otras cathepsins, puede estar involucrada en la progresión tumoral. La Cathepsin Z desempeña un papel en la degradación normal de proteínas intracelulares.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

cathepsin Z Anticuerpo (F-6) Referencias:

1. Estructura cristalina de la catepsina X: un flip-flop del anillo de His23 permite la actividad carboxi-monopeptidasa y carboxi-dipeptidasa de la proteasa.  |  Guncar, G., et al. 2000. Structure. 8: 305-13. PMID: 10745011
2. Catepsina Z murina y humana: clonación de ADNc, caracterización de los genes y localización cromosómica.  |  Deussing, J., et al. 2000. Biochim Biophys Acta. 1491: 93-106. PMID: 10760573
3. Clonación molecular y expresión de la catepsina S del macrófago alveolar humano, una proteasa de cisteína elastinolítica.  |  Shi, GP., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 7258-62. PMID: 1373132
4. Organización molecular del gen de la catepsina D humana.  |  Redecker, B., et al. 1991. DNA Cell Biol. 10: 423-31. PMID: 2069717
5. Identificación y clonación molecular de la catepsina P, una nueva cisteína proteasa putativa humana de la familia de la papaína.  |  Pungerčar, J. and Ivanovski, G. 2000. Pflugers Arch. 439: r116-r118. PMID: 28176093
6. Expresión tisular e inmunolocalización de una nueva catepsina P humana.  |  Pungerčar, J., et al. 2000. Pflugers Arch. 439: r119-r121. PMID: 28176094
7. Clonación molecular y secuenciación del ADNc de la catepsina L de rata.  |  Ishidoh, K., et al. 1987. FEBS Lett. 223: 69-73. PMID: 3666143
8. Clonación molecular y secuenciación del ADNc de la catepsina H de rata. Homología en regiones propéptidas de proteinasas de cisteína.  |  Ishidoh, K., et al. 1987. FEBS Lett. 226: 33-7. PMID: 3691815
9. Clonación molecular, localización cromosómica y expresión tisular específica del gen de la catepsina G murina.  |  Heusel, JW., et al. 1993. Blood. 81: 1614-23. PMID: 8453108
10. Catepsina K de ratón: clonación del ADNc y expresión predominante del gen en los osteoclastos y en algunos condrocitos hipertrofiados durante el desarrollo del ratón.  |  Rantakokko, J., et al. 1996. FEBS Lett. 393: 307-13. PMID: 8814310
11. La catepsina Z, una nueva proteinasa de cisteína humana con un dominio propéptido corto y una localización cromosómica única.  |  Santamaría, I., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 16816-23. PMID: 9642240
12. Catepsina X humana: una nueva proteasa de cisteína de la familia de la papaína con una prorregión muy corta e inserciones únicas.  |  Nägler, DK. and Ménard, R. 1998. FEBS Lett. 434: 135-9. PMID: 9738465

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-cathepsin Z Antibody (F-6) tienen 3 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-cathepsin Z Antibody (F-6) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

cathepsin Z Anticuerpo (F-6) Especificaciones

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Nombre del clon del producto: /%nombre_clon_producto%/

Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: cathepsin Z

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 3 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por cathepsin Z Anticuerpo (F-6):

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