caspase-6 Anticuerpo (3F52): sc-56060

El anticuerpo caspase-6 (3F52) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína caspase-6 de origen humano mediante WB, IP, IF e IHC(P). Este anticuerpo está disponible en su forma no conjugada. Se ha descrito una familia única de proteasas de cisteína que difiere en secuencia, estructura y especificidad de sustrato de cualquier otra familia de proteasas previamente descrita. Esta familia, Ced-3/caspase-1, está compuesta por caspase-1, caspase-2, caspase-3, caspase-4, caspase-6, caspase-7 (también designada Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspase-9 y caspase-10. Los miembros de la familia Ced-3/caspase-1 funcionan como componentes clave de la maquinaria apoptótica y actúan para destruir proteínas específicas que son críticas para la longevidad celular. La poli(ADP-ribosa) polimerasa desempeña un papel integral en la vigilancia de mutaciones de ADN y roturas de doble cadena. Se ha demostrado que la caspase-3, la caspase-7 y la caspase-9, pero no la caspase-1, dividen la proteína nuclear PARP en un fragmento apoptótico. La caspase-6, pero no la caspase-3, ha demostrado dividir las laminas nucleares que son críticas para mantener la integridad del envoltorio nuclear y la morfología celular. Se ha demostrado que la caspase-10 activa la caspase-3 y la caspase-7 en respuesta a estímulos apoptóticos.

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caspase-6 Anticuerpo (3F52) Referencias:

1. Un eje AMPK-caspasa-6 controla el daño hepático en la esteatohepatitis no alcohólica.  |  Zhao, P., et al. 2020. Science. 367: 652-660. PMID: 32029622
2. La caspasa-6 es un regulador clave de la inmunidad innata, la activación del inflamasoma y la defensa del huésped.  |  Zheng, M., et al. 2020. Cell. 181: 674-687.e13. PMID: 32298652
3. El FGF4 protege al hígado de la enfermedad del hígado graso no alcohólico mediante la activación del eje de señales AMP-proteína cinasa activada-Caspasa 6.  |  Song, L., et al. 2022. Hepatology. 76: 1105-1120. PMID: 35152446
4. La caspasa-6 es un regulador clave de la vía de señalización cruzada en la PANoptosis en el cáncer.  |  Qi, L., et al. 2023. Immunology. 169: 245-259. PMID: 36814103
5. El eje de señalización caspasa 6/NR4A1/SOX9 regula la inflamación hepática y la piroptosis en el hígado graso estresado por isquemia.  |  Sheng, M., et al. 2023. Cell Death Discov. 9: 106. PMID: 36977670
6. Modificación postraduccional de la poli(ADP-ribosa) polimerasa inducida por roturas de la cadena de ADN.  |  Lindahl, T., et al. 1995. Trends Biochem Sci. 20: 405-11. PMID: 8533153
7. ICE-LAP3, un nuevo homólogo de mamífero de la proteína de muerte celular Ced-3 de Caenorhabditis elegans se activa durante la apoptosis inducida por Fas y el factor de necrosis tumoral.  |  Duan, H., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1621-5. PMID: 8576161
8. Apopain/CPP32 escinde proteínas esenciales para la reparación celular: un principio fundamental de la muerte apoptótica.  |  Casciola-Rosen, L., et al. 1996. J Exp Med. 183: 1957-64. PMID: 8642305
9. ICE-LAP6, un nuevo miembro de la familia de genes ICE/Ced-3, es activado por la proteasa citotóxica de células T granzima B.  |  Duan, H., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 16720-4. PMID: 8663294
10. Escisión de la lámina A por Mch2 alfa pero no por CPP32: múltiples proteasas relacionadas con la enzima convertidora de interleucina 1 beta con distintas propiedades de reconocimiento de sustrato son activas en la apoptosis.  |  Takahashi, A., et al. 1996. Proc Natl Acad Sci U S A. 93: 8395-400. PMID: 8710882
11. Activación in vitro de CPP32 y Mch3 por Mch4, una nueva cisteína proteasa apoptótica humana que contiene dos dominios similares a FADD.  |  Fernandes-Alnemri, T., et al. 1996. Proc Natl Acad Sci U S A. 93: 7464-9. PMID: 8755496
12. La expresión de la poli(ADP-ribosa) polimerasa durante la replicación del ADN ligada a la diferenciación revela que es un componente del complejo multiproteico de replicación del ADN.  |  Simbulan-Rosenthal, CM., et al. 1996. Biochemistry. 35: 11622-33. PMID: 8794742

El anticuerpo caspase-6 p10 preferido es el Anticuerpo caspase-6 p10 (H-12): sc-377393.