Barttin Anticuerpo (A-3): sc-365161

El gen BSND codifica Barttin, una proteína compuesta por dos posibles hélices alfa transmembrana. La expresión de Barttin se detecta en el asa delgada y el asa ascendente gruesa del asa de Henle en el riñón, y en las células oscuras del oído interno. El gen BSND está mutado en el síndrome de Bartter, una enfermedad genética caracterizada por hipocalemia, alcalosis metabólica y presión arterial normal a baja, que ocurre con sordera neurosensorial, pérdida de audición irreversible debido a daño sensorineural coclear o del nervio coclear. Barttin actúa como una subunidad esencial para los canales de cloruro CLCKNA y CLCKNB, con los que se colocaliza en las membranas basolaterales de los túbulos renales y de las células epiteliales secretoras de potasio del oído interno. Las mutaciones en CLCKNB o Barttin comprometen las corrientes a través de canales heteroméricos que pueden ser estimulados aún más al mutar un motivo proline-tirosina (PY) en Barttin. Los heterómeros formados por canales de cloruro y Barttin son esenciales para la reabsorción de sal renal y el reciclaje de potasio en el oído interno.

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Barttin Anticuerpo (A-3) Referencias:

1. La barttina aumenta la expresión superficial y modifica las propiedades de corriente de los canales ClC-K.  |  Waldegger, S., et al. 2002. Pflugers Arch. 444: 411-8. PMID: 12111250
2. Regulación de CLC-Ka/barttina por la ubiquitina ligasa Nedd4-2 y las quinasas dependientes de suero y glucocorticoides.  |  Embark, HM., et al. 2004. Kidney Int. 66: 1918-25. PMID: 15496163
3. Barttin modula el tráfico y la función de los canales ClC-K.  |  Scholl, U., et al. 2006. Proc Natl Acad Sci U S A. 103: 11411-6. PMID: 16849430
4. Barttin se une a la superficie lateral externa del canal de cloruro ClC-K2.  |  Tajima, M., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 362: 858-64. PMID: 17767918
5. Mecanismos de la enfermedad: los canales de cloruro específicos del riñón ClCKA y ClCKB, la subunidad Barttin y su relevancia clínica.  |  Krämer, BK., et al. 2008. Nat Clin Pract Nephrol. 4: 38-46. PMID: 18094726
6. Disfunciones causantes de enfermedad de la barttina en el síndrome de Bartter tipo IV.  |  Janssen, AG., et al. 2009. J Am Soc Nephrol. 20: 145-53. PMID: 18776122
7. Modulación de la función del canal ClC-K por la subunidad accesoria barttina.  |  Lang, F. 2010. J Am Soc Nephrol. 21: 1238-9. PMID: 20595683
8. Los canales CLC-K humanos requieren la palmitoilación de su subunidad accesoria Barttin para ser funcionales.  |  Steinke, KV., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 17390-400. PMID: 26013830
9. Los truncamientos carboxilo-terminales de ClC-Kb anulan la activación del canal por Barttin a través de la modificación de la puerta común y el tráfico.  |  Stölting, G., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 30406-16. PMID: 26453302
10. La genética de ratones revela que Barttin es un modificador genético del síndrome de Joubert.  |  Ramsbottom, SA., et al. 2020. Proc Natl Acad Sci U S A. 117: 1113-1118. PMID: 31879347

El anticuerpo Barttin preferido es el Anticuerpo Barttin (A-1): sc-271867.