BAR Anticuerpo (L-16): sc-101217

El anticuerpo BAR (L-16) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2a κ BAR (también designado como anticuerpo BAR) que detecta la proteína BAR de origen humano mediante IF, IHC(P) y ELISA. El anticuerpo BAR (L-16) está disponible como anticuerpo anti-BAR no conjugado. Dos vías apoptóticas convergentes, que se inician ya sea a través de la activación de receptores de dominio de muerte (DD) por una vía extrínseca o por una vía intrínseca en la mitocondria, median la activación y progresión de la apoptosis dentro de la célula. Ambas vías conducen a la activación de la cascada de serina proteinasa (caspasas) y a la escisión de estas pro-caspasas. Una proteína novedosa, BAR, para el regulador bifuncional de apoptosis, contiene dominios que le permiten interactuar con componentes de ambas vías principales de apoptosis, donde regula negativamente la señalización apoptótica. Al igual que otras proteínas anti-apoptosis como Bap31 y FLIP, BAR contiene un dominio similar a DED que es capaz de suprimir la apoptosis mediada a nivel de receptor. Además, BAR contiene un dominio que también le permite interactuar con la familia de proteínas mitocondriales Bcl-2. La presencia de estos diversos dominios RING, SAM, DED y TM sugiere que BAR puede servir como una proteína de andamiaje que integra componentes de señalización de la maquinaria reguladora de apoptosis de las células.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

BAR Anticuerpo (L-16) Referencias:

1. BAR: Un regulador de la apoptosis en la intersección de las caspasas y las proteínas de la familia Bcl-2.  |  Zhang, H., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 2597-602. PMID: 10716992
2. Regulación de la muerte celular programada: mecanismos básicos y oportunidades terapéuticas. Conferencia especial de la Asociación Americana para la Investigación del Cáncer: Lake Tahoe, CA, EE.UU., 27 de febrero-2 de marzo de 2000.  |  Roy, S. and Nicholson, DW. 2000. Mol Med Today. 6: 264-6. PMID: 10950603
3. Mecanismos de la apoptosis.  |  Reed, JC. 2000. Am J Pathol. 157: 1415-30. PMID: 11073801
4. Inactivación de la caspasa-8 en mitocondrias de células MCF7-Fas que expresan Bcl-xL: papel de la proteína reguladora de la apoptosis bifuncional.  |  Stegh, AH., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 4351-60. PMID: 11733517
5. El inhibidor bifuncional de la apoptosis (BAR) protege a las neuronas de diversas vías de muerte celular.  |  Roth, W., et al. 2003. Cell Death Differ. 10: 1178-87. PMID: 14502241
6. Caspasas: dianas potenciales para regular la muerte celular.  |  Philchenkov, A. 2004. J Cell Mol Med. 8: 432-44. PMID: 15601572
7. Inhibición de las señales del receptor de muerte por FLIP celular.  |  Irmler, M., et al. 1997. Nature. 388: 190-5. PMID: 9217161
8. Bcl-XL se asocia de forma cooperativa con el complejo Bap31 en el retículo endoplásmico, dependiendo de la procaspasa-8 y del adaptador Ced-4.  |  Ng, FW. and Shore, GC. 1998. J Biol Chem. 273: 3140-3. PMID: 9452422
9. Familia BCL-2: reguladores de la muerte celular.  |  Chao, DT. and Korsmeyer, SJ. 1998. Annu Rev Immunol. 16: 395-419. PMID: 9597135