Aminopeptidase P1 Anticuerpo (B-4): sc-515836

El anticuerpo contra la aminopeptidasa P1 (B-4) es un anticuerpo monoclonal IgG2a de ratón que detecta la aminopeptidasa P1 en muestras de ratón, rata y seres humanos mediante aplicaciones como el western blotting (WB), la inmunoprecipitación (IP), la inmunofluorescencia (IF) y el ensayo inmunoenzimático (ELISA). La aminopeptidasa P1 es una enzima crucial que desempeña un papel importante en la regulación de los péptidos bioactivos, en particular en la degradación de la bradicinina, un péptido implicado en la vasodilatación y la inflamación. Esta enzima es única en la actividad específica de prolina, escindiendo aminoácidos N-terminales donde el segundo residuo es prolina, que es esencial para mantener la actividad biológica de varios péptidos. La aminopeptidasa P1 existe en dos formas: una variante unida a la membrana que está anclada al glucosilfosfatidilinositol (GPI) y una forma citosólica, y la versión unida a la membrana se expresa predominantemente en el páncreas y otros tejidos. La localización de la aminopeptidasa P1 sugiere su implicación en el metabolismo local de los péptidos y en las vías de señalización, lo que podría influir en procesos fisiológicos como la regulación de la presión sanguínea y las respuestas inmunitarias. Además, el papel de la aminopeptidasa P1 como receptor del péptido de la mama destaca su potencial como diana terapéutica en el tratamiento y la prevención del cáncer de mama, lo que hace que esta proteína sea importante tanto en la salud como en la enfermedad.

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Aminopeptidase P1 Referencias:

1. La regulación a la baja de la peptidasa de matriz mitocondrial ClpP en las células musculares causa disfunción mitocondrial y disminuye la proliferación celular.  |  Deepa, SS., et al. 2016. Free Radic Biol Med. 91: 281-92. PMID: 26721594
2. El gen CLPP de respuesta a proteínas desdobladas mitocondriales cambia la dinámica mitocondrial y afecta a la función mitocondrial.  |  Wu, G., et al. 2019. PeerJ. 7: e7209. PMID: 31304066
3. El deterioro de la respuesta al estrés mitocondrial debido a la deleción de CLPP se asocia con una alteración de la dinámica mitocondrial y un aumento de la apoptosis en células cúmulo.  |  Esencan, E., et al. 2020. Reprod Sci. 27: 621-630. PMID: 31939198
4. La miricetina protege a los ratones contra la neumonía letal relacionada con el SARM al dirigirse a la ClpP.  |  Jing, S., et al. 2021. Biochem Pharmacol. 192: 114753. PMID: 34474040
5. La escutelarina potencia la vancomicina contra la neumonía letal causada por Staphylococcus aureus resistente a la meticilina mediante la inhibición dual de la sortasa A y la peptidasa caseinolítica P.  |  Wang, X., et al. 2022. Biochem Pharmacol. 199: 114982. PMID: 35247333
6. La nepetina reduce la expresión de factores de virulencia al dirigirse a ClpP contra la infección por neumonía inducida por SARM.  |  Jing, S., et al. 2022. Virulence. 13: 578-588. PMID: 35363605
7. La peptidasa ClpP activada se agarra con fuerza a un sustrato proteico.  |  Walker, SD. and Olivares, AO. 2022. Biophys J. 121: 3907-3916. PMID: 36045571
8. La alteración de la respuesta de la proteína desdoblada mitocondrial da lugar al acortamiento de los telómeros en los ovocitos y las células somáticas de ratón.  |  Cozzolino, M., et al. 2024. Aging (Albany NY). 16: 2047-2060. PMID: 38349865
9. Desarrollo de hiperactivadores moleculares pequeños de la peptidasa P caseinolítica humana (hClpP) con un andamio de [1,8]-naftiridinona como nuevos agentes anticancerígenos.  |  Fu, Y., et al. 2024. ChemMedChem. e202400528. PMID: 39505831
10. Sustratos fluorogénicos para la aminopeptidasa P bacteriana y sus análogos detectados en suero humano y pulmón de ternero.  |  Fleminger, G., et al. 1982. Eur J Biochem. 125: 609-15. PMID: 6749499

El anticuerpo Aminopeptidase P1 preferido es el Anticuerpo Aminopeptidase P1 (H-4): sc-514272.