Aminopeptidase P1 Anticuerpo (H-4): sc-514272

El anticuerpo Aminopeptidase P1 (H-4) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2b κ que detecta la proteína Aminopeptidase P1 de origen humano, de ratón y de rata mediante las técnicas de WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. Las aminopeptidasas son una familia de proteínas enzimáticas ampliamente distribuidas en eucariotas y procariotas, que funcionan para catalizar la eliminación de aminoácidos de los extremos N-terminales de las proteínas. La Aminopeptidase P1 es específica para la prolina; corta el aminoácido N-terminal donde el segundo residuo es prolina. Es una enzima dependiente de metal que degrada la bradiquinina en mamíferos y existe en dos formas: una forma unida a la membrana y una forma citosólica. La Aminopeptidase P1 está unida a GPI y la forma unida a la membrana se expresa en todos los tejidos, con mayor expresión en el páncreas. Se ha demostrado que la Aminopeptidase P1 es un receptor para el péptido que dirige a las células a la mama y, por lo tanto, puede ser un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento y la prevención del cáncer de mama.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Aminopeptidase P1 Anticuerpo (H-4) Referencias:

1. Clonación, expresión y caracterización de la aminopeptidasa P citosólica humana: una única enzima dependiente de manganeso(II).  |  Cottrell, GS., et al. 2000. Biochemistry. 39: 15121-8. PMID: 11106490
2. Especialización molecular de la vasculatura mamaria: un péptido que se une a la aminopeptidasa P en la vasculatura mamaria.  |  Essler, M. and Ruoslahti, E. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 2252-7. PMID: 11854520
3. Análisis cinético y cristalográfico de la aminopeptidasa P mutante de Escherichia coli: conocimientos sobre el reconocimiento de sustratos y el mecanismo de catálisis.  |  Graham, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 964-75. PMID: 16411772
4. La tirosina 387 y la arginina 404 son críticas en el mecanismo hidrolítico de la aminopeptidasa P de Escherichia coli.  |  Jao, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1547-53. PMID: 16460001
5. Expresión de tripsinógeno catiónico humano con un extremo N auténtico mediante empalme mediado por inteína en Escherichia coli deficiente en aminopeptidasa P.  |  Király, O., et al. 2006. Protein Expr Purif. 48: 104-11. PMID: 16542853
6. Alteraciones en la expresión de enzimas intestinales en ratas expuestas al níquel.  |  Singla, A., et al. 2006. J Appl Toxicol. 26: 397-401. PMID: 16819762
7. Reacciones de hipersensibilidad dependientes de la kinina en hemodiálisis: factores metabólicos y genéticos.  |  Molinaro, G., et al. 2006. Kidney Int. 70: 1823-31. PMID: 17003818
8. Enzimas de escisión del neuropéptido Y (NPY): homólogos estructurales y funcionales de la dipeptidil peptidasa 4.  |  Frerker, N., et al. 2007. Peptides. 28: 257-68. PMID: 17223229
9. Imágenes dinámicas en vivo de caveolas que bombean anticuerpos dirigidos de forma rápida y específica a través del endotelio pulmonar.  |  Oh, P., et al. 2007. Nat Biotechnol. 25: 327-37. PMID: 17334358
10. El gen mitocondrial de respuesta a proteínas desplegadas Clpp es necesario para mantener la reserva folicular ovárica durante el envejecimiento, para la competencia ovocitaria y el desarrollo de embriones preimplantacionales.  |  Wang, T., et al. 2018. Aging Cell. 17: e12784. PMID: 29851234
11. El gen mitocondrial de respuesta al estrés Clpp no es necesario para la función de las células de la granulosa.  |  Esencan, E., et al. 2020. Antioxidants (Basel). 10: PMID: 33374937
12. Purificación, caracterización y clonación de una aspartil aminopeptidasa citosólica.  |  Wilk, S., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15961-70. PMID: 9632644

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-Aminopeptidase P1 Antibody (H-4) tienen 0 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-Aminopeptidase P1 Antibody (H-4) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

Aminopeptidase P1 Anticuerpo (H-4) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2b kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: Aminopeptidase P

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 0 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por Aminopeptidase P1 Anticuerpo (H-4):

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