20S Proteasome α7 Anticuerpo (MCP72): sc-58417

El anticuerpo 20S Proteasoma α7 (MCP72) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta el 20S Proteasoma α7 en muestras de ratón, rata y humanos a través de aplicaciones como el western blotting (WB), la inmunoprecipitación (IP), la inmunofluorescencia (IF) y el ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-20S Proteasoma α7 (MCP72) está disponible en forma no conjugada, diseñado específicamente para los investigadores que estudian el papel crítico del proteasoma en la regulación de las proteínas celulares. El proteasoma 20S es un componente vital del sistema ubiquitina-proteasoma, responsable de degradar las proteínas mal plegadas, dañadas o innecesarias, mantener la homeostasis celular y regular diversos procesos celulares, incluidos el ciclo celular y la apoptosis. La estructura del núcleo del proteasoma 20S consiste en una disposición cilíndrica de 28 subunidades, que forman una cámara hueca donde se produce la proteólisis. Esta arquitectura única permite la entrada selectiva de sustratos al tiempo que evita la degradación incontrolada, asegurando que sólo se procesen las proteínas marcadas para su destrucción. Los anillos exteriores del núcleo están compuestos por subunidades α que sirven de compuertas, mientras que los anillos interiores contienen subunidades β que poseen actividad catalítica, lo que pone de relieve el intrincado diseño que sustenta la función del proteasoma en la proteostasis celular.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

20S Proteasome α7 Anticuerpo (MCP72) Referencias:

1. Características estructurales primarias de las subunidades del proteasoma 20S del arroz (Oryza sativa).  |  Sassa, H., et al. 2000. Gene. 250: 61-6. PMID: 10854779
2. Inhibición catalítica sitio-específica del proteasoma 20S por 4-hidroxinonenal.  |  Ferrington, DA. and Kapphahn, RJ. 2004. FEBS Lett. 578: 217-23. PMID: 15589823
3. Optimización de la unión del subsitio a la subunidad beta5 del proteasoma 20S humano utilizando vinil sulfonas y 2-keto-1,3,4-oxadiazoles: síntesis y propiedades celulares de inhibidores potentes y selectivos del proteasoma.  |  Rydzewski, RM., et al. 2006. J Med Chem. 49: 2953-68. PMID: 16686537
4. Desmontaje de la estructura autoensamblada de doble anillo del proteasoma α7 homo-tetradecámero por α6.  |  Ishii, K., et al. 2015. Sci Rep. 5: 18167. PMID: 26657688
5. Proceso en dos pasos del mecanismo de desmontaje del proteasoma α7 homo-tetradecámero por α6 revelado por microscopía de fuerza atómica de alta velocidad.  |  Kozai, T., et al. 2017. Sci Rep. 7: 15373. PMID: 29133893
6. Las fluctuaciones estructurales del doble anillo del proteasoma humano α7 homo-tetradecámero implican el mecanismo de ensamblaje del anillo α7 proteasomal.  |  Song, C., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 33926037
7. Estructura ordenada del proteasoma 20S bovino cristalizado.  |  Morimoto, Y., et al. 1995. J Biochem. 117: 471-4. PMID: 7629009
8. Restricciones conformacionales en la degradación de proteínas por el proteasoma 20S.  |  Wenzel, T. and Baumeister, W. 1995. Nat Struct Biol. 2: 199-204. PMID: 7773788
9. Estructura y formación de la estructura del proteasoma 20S.  |  Schmidt, M., et al. 1997. Mol Biol Rep. 24: 103-12. PMID: 9228290
10. Subunidades del proteasoma humano a partir de geles bidimensionales identificadas por secuenciación parcial.  |  Kristensen, P., et al. 1994. Biochem Biophys Res Commun. 205: 1785-9. PMID: 7811265
11. Análisis exhaustivo por espectrometría de masas del complejo 20S proteasoma.  |  Huang, L. and Burlingame, AL. 2005. Methods Enzymol. 405: 187-236. PMID: 16413316
12. Papel de la subunidad beta1 en la función y estabilidad del proteasoma 20S en la arquea hipertermofílica Pyrococcus furiosus.  |  Madding, LS., et al. 2007. J Bacteriol. 189: 583-90. PMID: 17114253

El anticuerpo 20S Proteasome α7/α8 preferido es el Anticuerpo 20S Proteasome α7/α8 (B-4): sc-166761.