Los inhibidores químicos de ZNF552 pueden interferir en su función a través de varios mecanismos, principalmente dirigiéndose a los dominios de los dedos de zinc que son cruciales para la capacidad de unión al ADN de la proteína. El disulfiram y el clioquinol, por ejemplo, son quelantes de metales que pueden unirse a los iones de zinc. Al secuestrar el zinc, estos compuestos impiden el correcto plegamiento y configuración estructural de los dedos de zinc de ZNF552, esenciales para su interacción con el ADN. Del mismo modo, la 1,10-fenantrolina y el TPEN también funcionan como quelantes de metales, lo que puede provocar la alteración de los dominios de dedos de zinc de ZNF552, inhibiendo así la capacidad de unión al ADN de la proteína.
Además, otros compuestos como el Ebselen y el Thiomersal actúan sobre los residuos de cisteína de la proteína. El ebseleno, un compuesto a base de selenio, puede oxidar estos residuos, lo que podría provocar un cambio conformacional en la ZNF552, impidiéndole desempeñar sus funciones reguladoras. El tiomersal tiene afinidad por los grupos sulfhidrilo y puede unirse a regiones ricas en cisteína dentro del ZNF552, lo que puede provocar la alteración de su estructura y la inhibición de su actividad. Por otra parte, el cloruro de cadmio puede sustituir al zinc en los motivos de dedos de zinc, lo que podría dar lugar a un plegamiento incorrecto de ZNF552 y provocar la pérdida de su función.
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