Gli inibitori chimici di ZNF552 possono interferire con la sua funzione attraverso vari meccanismi, principalmente prendendo di mira i domini delle dita di zinco che sono cruciali per la capacità di legare il DNA della proteina. Il disulfiram e il clioquinolo, ad esempio, sono chelanti metallici in grado di legarsi agli ioni di zinco. Sequestrando lo zinco, questi composti impediscono il corretto ripiegamento e la configurazione strutturale dei motivi zinc finger di ZNF552, essenziali per la sua interazione con il DNA. Analogamente, anche la 1,10-fenantrolina e il TPEN funzionano come chelanti metallici, portando potenzialmente all'interruzione dei domini zinc finger di ZNF552, inibendo così la capacità di legare il DNA della proteina.
Inoltre, altri composti come Ebselen e Thiomersal hanno come bersaglio i residui di cisteina all'interno della proteina. L'Ebselen, un composto a base di selenio, può ossidare questi residui, il che potrebbe portare a un cambiamento conformazionale di ZNF552, impedendogli di svolgere le sue funzioni regolatorie. Il tiomersale ha un'affinità per i gruppi sulfidrilici e può legarsi a regioni ricche di cisteina all'interno di ZNF552, con conseguente alterazione della sua struttura e inibizione della sua attività. Il cloruro di cadmio, invece, può sostituire lo zinco nei motivi zinc finger, con conseguente ripiegamento improprio di ZNF552 e perdita di funzione.
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