USP17L3 Inhibidores

Entre los inhibidores comunes de USP17L3 se incluyen, entre otros, la curcumina CAS 458-37-7, el resveratrol CAS 501-36-0, el galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, el D,L-sulforafano CAS 4478-93-7 y la quercetina CAS 117-39-5.

Los inhibidores de la USP17L3 son una clase de compuestos químicos que se dirigen específicamente a la enzima USP17L3, miembro de la familia de las proteasas específicas de la ubiquitina (USP), e inhiben su actividad. La familia USP desempeña un papel crucial en la regulación de diversos procesos celulares mediante la desubiquitinación de proteínas diana. La deubiquitinación es una modificación postraduccional que implica la eliminación de moléculas de ubiquitina de proteínas sustrato, impidiendo así su degradación por el proteasoma. La USP17L3 es una isoforma específica dentro de esta familia que presenta una especificidad de sustrato y un perfil de actividad enzimática particulares. En el contexto más amplio de la bioquímica celular, la inhibición de la USP17L3 puede afectar a una serie de procesos como la regulación del ciclo celular, la apoptosis y el tráfico de proteínas, dado el papel de la enzima en el mantenimiento del equilibrio de las proteínas ubiquitinadas. El sistema ubiquitina-proteasoma (SAI) es esencial para la homeostasis de las proteínas, y cualquier perturbación en sus componentes, incluidos los USP, puede tener consecuencias de gran alcance en la dinámica celular. Los inhibidores de USP17L3, al modular la actividad de esta enzima, pueden influir en el estado de ubiquitinación de un conjunto diverso de proteínas, lo que a su vez puede afectar a varias redes moleculares relacionadas con el crecimiento celular, la diferenciación y las cascadas de señalización. Entender los mecanismos moleculares precisos de la inhibición de USP17L3 es crítico para comprender cómo estos inhibidores impactan en intrincados sistemas bioquímicos.