Los inhibidores de TRIM66 representan una categoría específica de compuestos dirigidos contra la proteína TRIM66, miembro de la familia de proteínas de motivo tripartito (TRIM). Las proteínas TRIM se caracterizan por la presencia de un motivo tripartito conservado que incluye un dominio RING, uno o dos motivos B-box y una región en espiral. TRIM66, en particular, es un miembro de la familia TRIM que desempeña un papel en la remodelación de la cromatina y la regulación de la expresión génica. La inhibición de TRIM66 se centra principalmente en modular su actividad en estos procesos biológicos fundamentales. La implicación de TRIM66 en la arquitectura de la cromatina y la regulación transcripcional está mediada por sus interacciones con otras proteínas asociadas a la cromatina, y los inhibidores diseñados para dirigirse a TRIM66 tienen como objetivo interrumpir estas interacciones, alterando así los patrones de expresión génica a nivel epigenético. Esto hace que los inhibidores de TRIM66 sean especialmente interesantes para estudiar la regulación de la expresión génica y las modificaciones epigenéticas. A nivel molecular, los inhibidores de TRIM66 pueden actuar uniéndose a los sitios activos de la proteína o interfiriendo en su capacidad para interactuar con otros complejos proteicos implicados en la modificación de la cromatina. Estos inhibidores suelen ser pequeñas moléculas diseñadas para dirigirse con precisión a las características estructurales únicas de TRIM66, garantizando la especificidad y minimizando los efectos no deseados. La investigación de los inhibidores de TRIM66 implica amplios análisis bioquímicos y estructurales para comprender la dinámica conformacional de la proteína y cómo la unión del inhibidor afecta a su función. Esta categoría de inhibidores proporciona una valiosa herramienta para investigar los intrincados mecanismos de remodelación de la cromatina y regulación génica, ofreciendo una visión de cómo TRIM66 y las proteínas relacionadas orquestan complejos procesos biológicos. Además, los inhibidores de TRIM66 se utilizan para diseccionar las funciones más amplias de las proteínas TRIM en la fisiología celular, contribuyendo a la comprensión de cómo estas proteínas integran diversas vías de señalización con la regulación génica basada en la cromatina.
Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
El MG132 es un inhibidor del proteasoma que impide la degradación de las proteínas ubiquitinadas. TRIM66, como parte de la familia TRIM, tiene una actividad E3 ubiquitina ligasa. La inhibición del proteasoma por el MG132 puede conducir a la acumulación de proteínas ubiquitinadas, inhibiendo indirectamente la actividad funcional del TRIM66 al sobrecargar su actividad ligasa. | ||||||
Bortezomib | 179324-69-7 | sc-217785 sc-217785A | 2.5 mg 25 mg | $132.00 $1064.00 | 115 | |
El bortezomib es otro inhibidor del proteasoma que puede provocar una acumulación de proteínas ubiquitinadas. Esto puede inhibir indirectamente el TRIM66 al secuestrar potencialmente su actividad E3 ligasa sobre un número abrumador de sustratos, haciéndolo menos eficaz. | ||||||
MLN 4924 | 905579-51-3 | sc-484814 | 1 mg | $280.00 | 1 | |
MLN4924 es un inhibidor de la enzima activadora de NEDD8 que puede impedir la neddilación de las proteínas cullina, un proceso importante para la función de las ubiquitina ligasas E3 cullina-RING. La función de TRIM66 podría inhibirse indirectamente, ya que la interrupción de la neddilación puede afectar a los procesos generales de ubiquitinación, incluidos los mediados por TRIM66. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $68.00 | 2 | |
La cloroquina es un inhibidor de la autofagia que eleva el pH de los lisosomas, inhibiendo su función. Al inhibir la autofagia, la cloroquina podría reducir la degradación de las proteínas ubiquitinadas, lo que podría provocar una inhibición por retroalimentación de la actividad E3 ligasa de TRIM66 debido a la acumulación de sustrato. | ||||||
Ixazomib | 1072833-77-2 | sc-489103 sc-489103A | 10 mg 50 mg | $311.00 $719.00 | ||
El ixazomib es un inhibidor del proteasoma utilizado para el mieloma múltiple. Al igual que otros inhibidores del proteasoma, su acción puede provocar la acumulación de sustratos de TRIM66, inhibiendo así indirectamente la capacidad de TRIM66 de marcar proteínas adicionales para su degradación. | ||||||
Ubiquitin E1 Inhibitor, PYR-41 | 418805-02-4 | sc-358737 | 25 mg | $360.00 | 4 | |
El PYR-41 es un inhibidor específico de la enzima activadora de la ubiquitina E1. Al inhibir el paso inicial de la ubiquitinación, PYR-41 puede inhibir indirectamente la función de TRIM66 reduciendo la disponibilidad de ubiquitina para su actividad ligasa. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
La lactocistina es un inhibidor específico del proteasoma que se une de forma irreversible a su subunidad catalítica. Este inhibidor puede inhibir indirectamente al TRIM66 provocando una acumulación de proteínas ubiquitinadas y obstaculizando la capacidad del TRIM66 para ubiquitinar nuevos sustratos. | ||||||
Nutlin-3 | 548472-68-0 | sc-45061 sc-45061A sc-45061B | 1 mg 5 mg 25 mg | $56.00 $212.00 $764.00 | 24 | |
Nutlin-3 es un antagonista de MDM2 que impide la ubiquitinación y posterior degradación de p53. La estabilización de p53 puede tener varios efectos descendentes, entre los que se incluye potencialmente la modulación de las proteínas que interactúan con TRIM66, inhibiendo indirectamente su función. | ||||||
Epoxomicin | 134381-21-8 | sc-201298C sc-201298 sc-201298A sc-201298B | 50 µg 100 µg 250 µg 500 µg | $134.00 $215.00 $440.00 $496.00 | 19 | |
La epoxomicina es un inhibidor selectivo del proteasoma que se une de forma irreversible a los sitios activos del proteasoma. Al igual que otros inhibidores del proteasoma, puede provocar una inhibición indirecta de TRIM66 al impedir la degradación de sus sustratos ubiquitinados. |