TRIM37 Activadores
Los activadores comunes de TRIM37 incluyen, entre otros, Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Lithium CAS 7439-93-2 y Curcumin CAS 458-37-7.
Los activadores de TRIM37 abarcan un espectro de compuestos químicos que promueven indirectamente la actividad funcional de TRIM37 modulando diversas cascadas de señalización celular. La forskolina, a través de la activación de la adenilato ciclasa, y el sildenafilo, mediante la inhibición de la fosfodiesterasa-5, conducen a niveles elevados de AMPc y GMPc, respectivamente. Estos nucleótidos cíclicos activan la proteína quinasa A y la proteína quinasa G, que posteriormente pueden potenciar la actividad ubiquitina ligasa de TRIM37 a través de mecanismos dependientes de la fosforilación. Paralelamente, el PMA actúa como un potente activador de la proteína cinasa C, que puede fosforilar una serie de sustratos que modulan la funcionalidad de TRIM37, potenciando potencialmente su actividad ubiquitina ligasa E3. La ionomicina actúa como catalizador del aumento del calcio intracelular, activando potencialmente las quinasas dependientes de calmodulina que podrían aumentar la función de TRIM37 facilitando su interacción con otras proteínas reguladoras.
La influencia de los activadores de TRIM37 se extiende a la modulación de las interacciones y la estabilidad de las proteínas. El cloruro de litio y el SB216763, ambos inhibidores de GSK-3β, potencian indirectamente la actividad de TRIM37 al alterar el recambio de proteínas dentro de la vía de señalización Wnt, en la que TRIM37 puede desempeñar un papel. La curcumina y el resveratrol actúan mediante la inhibición de la señalización NF-κB y la activación de SIRT1, respectivamente, lo que puede dar lugar a una menor competencia por los sustratos de ubiquitinación o la desacetilación de proteínas relacionadas con la función de TRIM37, potenciando indirectamente su actividad de ubiquitina ligasa. El papel del EGCG como inhibidor de la quinasa puede hacer que los sustratos estén más disponibles para la ubiquitinación mediada por TRIM37. Además, compuestos como el DBeQ alteran la maquinaria normal de degradación de proteínas al inhibir la p97 ATPasa, lo que conduce a una acumulación de proteínas ubiquitinadas que requieren una mayor actividad de TRIM37 para gestionar el recambio de proteínas dentro de la célula.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
La forskolina activa la adenilato ciclasa, lo que provoca un aumento de los niveles de AMPc. El AMPc elevado potencia la actividad de TRIM37 al promover los acontecimientos de fosforilación de la proteína cinasa A (PKA) que podrían afectar a las proteínas que interactúan con TRIM37, potenciando así su actividad de ubiquitina ligasa E3. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
La PMA activa la proteína cinasa C (PKC), que puede fosforilar sustratos que modifican la función de TRIM37. La señalización mediada por la PKC puede potenciar la actividad E3 ubiquitina ligasa de TRIM37 modulando su localización o interacción con sustratos específicos. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
La ionomicina actúa como ionóforo del calcio, elevando los niveles de calcio intracelular. El calcio elevado puede activar las quinasas dependientes de la calmodulina, aumentando potencialmente la función de TRIM37 al afectar a su conformación o promover su interacción con proteínas reguladoras. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
El litio actúa en la vía de señalización Wnt inhibiendo GSK-3β, lo que conduce a la estabilización de β-catenina. Esto puede potenciar indirectamente la actividad de la TRIM37 al afectar al recambio y la estabilidad de las proteínas en las vías en las que la TRIM37 es activa. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumina tiene varias dianas celulares y puede inhibir la señalización NF-κB. Esta inhibición puede reducir la competencia por los sustratos de ubiquitinación, potenciando potencialmente el papel de TRIM37 en la degradación de proteínas mediada por ubiquitina. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
El EGCG, un conocido inhibidor de la quinasa, puede potenciar la actividad de TRIM37 inhibiendo las quinasas que modifican los sustratos de TRIM37, haciéndolos así más disponibles para la ubiquitinación por TRIM37. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
El resveratrol activa la SIRT1, que participa en la desacetilación de las proteínas. La activación de la SIRT1 puede potenciar la actividad de la TRIM37 indirectamente mediante la desacetilación de sustratos o proteínas reguladoras asociadas a la TRIM37, lo que afecta a su actividad ligasa. | ||||||
SB-216763 | 280744-09-4 | sc-200646 sc-200646A | 1 mg 5 mg | $70.00 $198.00 | 18 | |
El SB216763 es un inhibidor de la GSK-3β que podría potenciar la función de la TRIM37 mediante la estabilización de proteínas dentro de la vía Wnt, un contexto en el que la TRIM37 puede tener un papel, potenciando así indirectamente la actividad de la proteína. | ||||||
DBeQ | 177355-84-9 | sc-499943 | 10 mg | $330.00 | 1 | |
El DBeQ es un inhibidor selectivo ATP-competitivo de la p97, una ATPasa AAA implicada en varios procesos celulares, incluida la degradación de proteínas. La inhibición de p97 podría potenciar la actividad de TRIM37 al afectar al recambio de proteínas ubiquitinadas. | ||||||