SWI5 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SWI5 incluyen, entre otros, tricostatina A CAS 58880-19-6, Chetomin CAS 1403-36-7, ácido ciclopiazónico CAS 18172-33-3, mitoxantrona CAS 65271-80-9 y camptotequina CAS 7689-03-4.

Los inhibidores químicos de SWI5 incluyen una variedad de compuestos que interrumpen diferentes procesos celulares cruciales para la función de la proteína. La tricostatina A es un inhibidor de la histona desacetilasa que impide el proceso de acetilación vital para la remodelación de la cromatina, que es un requisito previo para la transcripción de genes, incluidos los que codifican proteínas reguladoras que interactúan con SWI5. Mediante esta acción, la tricostatina A puede conducir a la inhibición funcional de SWI5 al impedir la expresión de estas proteínas reguladoras. Chetomin, al interrumpir el proceso de remodelación de la cromatina, puede inhibir la interacción entre los factores inducibles por hipoxia y el coactivador p300/CBP, lo que conduce a una menor expresión de las proteínas necesarias para la correcta función de SWI5. El inhibidor de la SERCA, el ácido ciclopiazónico, altera la homeostasis del calcio, lo que puede inhibir las vías de transducción de señales necesarias para la activación de SWI5. La mitoxantrona y la camptotecina, al interferir con la replicación del ADN y las enzimas topoisomerasas respectivamente, inhiben la transcripción de genes que codifican proteínas que interactúan con SWI5, inhibiendo así directamente su función.

Además, el etopósido, otro inhibidor de la topoisomerasa II, puede inducir daños en el ADN e inhibir la transcripción de genes necesarios para la función de SWI5. La rocaglamida puede reducir la síntesis de proteínas esenciales para la función de SWI5 al unirse al componente eIF4A del complejo de iniciación de la traducción, inhibiendo así la traducción. La rapamicina y el 17-AAG (tanespimicina) inhiben la actividad de mTOR y de la chaperona Hsp90, respectivamente. La inhibición de mTOR por Rapamicina puede regular las proteínas que interactúan con SWI5, mientras que la inhibición de Hsp90 por 17-AAG puede impedir el correcto plegamiento de dichas proteínas, conduciendo ambas a la inhibición funcional de SWI5. La geldanamicina, similar a la 17-AAG, se une a la Hsp90 e inhibe la maduración de las proteínas reguladoras que interactúan con SWI5. Por último, los inhibidores de la MAP quinasa p38, PD169316 y SB203580, inhiben la fosforilación de proteínas esenciales para la función de SWI5, lo que conduce a su inhibición.