SMCR7 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SMCR7 incluyen, pero no se limitan a Wortmannin CAS 19545-26-7, Rapamycin CAS 53123-88-9, LY 294002 CAS 154447-36-6, Trichostatin A CAS 58880-19-6 y 2-Deoxy-D-glucose CAS 154-17-6.

Los inhibidores de SMCR7 son una clase de compuestos químicos diseñados para atacar e inhibir específicamente la actividad de SMCR7, también conocida como Listerina E3 Ubiquitina Proteína Ligasa 1 (LTN1), una proteína implicada en el sistema ubiquitina-proteasoma. La SMCR7 interviene en la regulación del control de calidad de las proteínas en la célula, en particular en la identificación y etiquetado de productos ribosómicos defectuosos (DRiPs) para su degradación. Los inhibidores de SMCR7 actúan uniéndose a la proteína y obstruyendo su actividad ligasa, impidiendo así la ubiquitinación de sustratos que normalmente se destinan a la degradación. La inhibición puede lograrse interfiriendo directamente en el sitio activo de la SMCR7 donde se produce la transferencia de ubiquitina o modificando alostéricamente la estructura de la proteína para reducir su afinidad por la ubiquitina o las proteínas sustrato. Las interacciones específicas entre los inhibidores de SMCR7 y su diana pueden implicar una serie de enlaces no covalentes, incluidos enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas y fuerzas de van der Waals, cada una de las cuales contribuye a la potencia y especificidad del inhibidor.

La investigación y el desarrollo de inhibidores de la SMCR7 requieren un amplio conocimiento de la estructura y la función de la proteína. Para obtener una imagen de alta resolución de la SMCR7 se emplean técnicas de biología estructural como la cristalografía de rayos X y la criomicroscopía electrónica, que revelan los contornos de su dominio ligasa, los sitios de unión a sustratos y las regiones susceptibles de unión a inhibidores. Con esta información estructural, los químicos pueden diseñar moléculas que encajen con precisión en estas regiones, impidiendo así que la proteína realice su función natural.