Psmg2 Inhibidores

Inhibidores comunes de Psmg2 incluyen, pero no se limitan a Oligomycin A CAS 579-13-5, Bortezomib CAS 179324-69-7, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Cycloheximide CAS 66-81-9 y Tunicamycin CAS 11089-65-9.

Los inhibidores químicos de Psmg2 pueden impedir su función a través de varios mecanismos que alteran diferentes procesos celulares. La oligomicina A se dirige a la ATP sintasa mitocondrial, creando un estado de deficiencia energética que, en última instancia, afecta a proteínas dependientes de energía como Psmg2. Del mismo modo, compuestos como Bortezomib y MG-132 inhiben la vía ubiquitina-proteasoma, lo que conduce a una acumulación de proteínas que requieren degradación. Esta acumulación puede sobrecargar los sistemas de control de calidad de proteínas en los que funciona Psmg2, inhibiendo indirectamente su actividad. Por otra parte, la cicloheximida inhibe la síntesis de proteínas, reduciendo así el conjunto de nuevas proteínas que normalmente requerirían los servicios de chaperoning de Psmg2, reduciendo así su carga funcional.

Además, la tunicamicina inhibe la glicosilación ligada a N, lo que puede afectar al plegamiento y la función de sustratos sobre los que Psmg2 actuaría normalmente. La eeyarestatina I interrumpe las vías de degradación asociadas al RE, lo que también afecta a los mecanismos de control de calidad de proteínas en los que interviene Psmg2. Withaferin A y Epoxomicin, ambos inhibidores del proteasoma, conducen a un resultado similar al de Bortezomib y MG-132 al impedir la degradación de proteínas ubiquitinadas, causando así una acumulación que impide indirectamente el papel de Psmg2. Además, la piperlongumina aumenta las especies reactivas de oxígeno dentro de las células, lo que provoca condiciones de estrés oxidativo que pueden inhibir la actividad de Psmg2. La puromicina provoca la terminación prematura de la cadena durante la traducción de proteínas, lo que reduce la disponibilidad de proteínas nacientes sobre las que puede actuar Psmg2. Por último, la lactocistina y el salubrinal inhiben el proteasoma y la desfosforilación de eIF2α, respectivamente, lo que conduce a una reducción de la síntesis de proteínas o a la acumulación de proteínas poliubiquitinadas, inhibiendo aún más la función de Psmg2 dentro de los sistemas de control de calidad de proteínas de la célula.