OR5M1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de OR5M1 incluyen, pero no se limitan a (±)-metil jasmonato CAS 39924-52-2, 2-feniletanol CAS 60-12-8, eugenol CAS 97-53-0, metimazol CAS 60-56-0 y aldehído cinámico CAS 104-55-2.

Los inhibidores químicos del OR5M1 pueden modular la actividad del receptor a través de varias interacciones de unión que afectan directa o alostéricamente a su conformación y capacidad de señalización. El benzaldehído, por ejemplo, puede inhibir el OR5M1 ocupando el sitio de unión del odorante, que es el mismo sitio donde normalmente se uniría el ligando natural. Esta acción impide que el ligando natural interactúe con el OR5M1, inhibiendo directamente la función del receptor. Del mismo modo, el alcohol feniletílico actúa mediante inhibición competitiva en el sitio activo, bloqueando así el acceso del ligando natural e inhibiendo el proceso de señalización de OR5M1. El acetato de isoamilo y el citral también pueden emplear un mecanismo competitivo al unirse al sitio de unión del odorante, impidiendo eficazmente la activación del receptor por sus ligandos activadores endógenos.

Por otro lado, algunos inhibidores químicos pueden influir en la función del OR5M1 uniéndose a sitios distintos del sitio primario de unión al odorante. El jasmonato de metilo, por ejemplo, puede unirse a un sitio alostérico en el OR5M1, lo que puede inducir cambios conformacionales que reducen la capacidad del receptor para responder a sus ligandos naturales. El eugenol y el metimazol pueden inhibir de forma similar el OR5M1 induciendo cambios conformacionales, ya sea estabilizando el receptor en una conformación inactiva o uniéndose al sitio activo o a sitios alostéricos adyacentes, respectivamente. Cinamaldehído, Anetol y Carvona también pueden interactuar con OR5M1 para promover una conformación del receptor que no favorezca la activación, inhibiendo así la señalización del receptor. Por último, el Timol y el Mentol pueden inhibir el OR5M1 uniéndose al sitio activo o a regiones importantes para la activación del receptor, impidiendo los cambios conformacionales necesarios para que el receptor señale eficazmente.