Los inhibidores de MBD3L3 son un grupo diverso de compuestos químicos que actúan principalmente alterando el estado de metilación del ADN, que es esencial para la unión y la función de MBD3L3. MBD3L3, miembro de la familia de dominios de unión metil-CpG, reconoce y se une al ADN metilado. Esta interacción es crucial para su papel en la organización de la cromatina y la regulación de la expresión génica. Inhibidores como la 5-azacitidina y la cebularina se incorporan al ADN durante la replicación y atrapan a las ADN metiltransferasas, respectivamente, lo que provoca una disminución de los niveles de metilación del ADN. Como resultado, la capacidad de MBD3L3 para unirse al ADN metilado se ve comprometida, inhibiendo su función.
Otros inhibidores, como el RG108 y la genisteína, se dirigen directamente a las ADN metiltransferasas, impidiéndoles añadir grupos metilo al ADN. Esta hipometilación del ADN reduce la afinidad de unión de MBD3L3 al ADN, inhibiendo así su actividad funcional. Compuestos como la S-adenosilhomocisteína elevan los niveles de homocisteína, que compite con la S-adenosilmetionina y dificulta el proceso de metilación, disminuyendo indirectamente la acción de MBD3L3. Los donantes de óxido nítrico, como SNAP, y los inhibidores de la fosfodiesterasa, como la cafeína, pueden modular las vías de señalización intracelular que influyen en la maquinaria de metilación del ADN, lo que conduce a un entorno menos propicio para la unión de MBD3L3.
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