Keratin 28 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la queratina 28 incluyen, entre otros, la urea CAS 57-13-6, el dodecil sulfato sódico CAS 151-21-3, la α-yodoacetamida CAS 144-48-9, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6 y la N-etilmaleimida CAS 128-53-0.

Los inhibidores químicos de la queratina 28 pueden alterar su estructura y función a través de diversos mecanismos. El ditiotreitol (DTT) actúa sobre los enlaces disulfuro, que son fundamentales para la integridad tridimensional de la queratina 28. Al reducir estos enlaces, la estructura de la proteína puede desdoblarse, inhibiendo así su función. Al reducir estos enlaces, el DTT puede hacer que la estructura de la proteína se desdoble, inhibiendo así su función. La urea, en altas concentraciones, puede provocar la desnaturalización de la queratina 28 al interrumpir las interacciones no covalentes, como los enlaces de hidrógeno, que ayudan a mantener la estructura secundaria y terciaria de la proteína. El efecto desnaturalizante de la urea se agrava cuando se utiliza en combinación con agentes reductores como el DTT, potenciando la alteración de la estructura de la queratina 28.

Por otra parte, el dodecil sulfato sódico (SDS) es un detergente aniónico que puede solubilizar y desdoblar la queratina 28 interrumpiendo las interacciones hidrofóbicas dentro de la proteína, lo que conduce a una pérdida de la conformación funcional. La yodoacetamida actúa alquilando los residuos de cisteína de la queratina 28, impidiendo la formación de puentes disulfuro que estabilizan la estructura de la proteína. Esta alquilación provoca una inhibición funcional debido a la falta de plegamiento adecuado. La N-etilmaleimida (NEM) también se dirige a los grupos sulfhidrilos de los residuos de cisteína, bloqueando de forma similar la formación de enlaces disulfuro que son esenciales para el correcto ensamblaje y estabilidad de los filamentos de Keratin 28. El fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) preserva la estructura de la queratina 28 inhibiendo las serina proteasas que, de otro modo, podrían escindir y degradar la proteína, evitando así su deterioro funcional. El cloruro de cadmio puede alterar la estabilidad conformacional dependiente de metales en las proteínas, y dado que las queratinas como la queratina 28 pueden depender del zinc u otros metales para su integridad estructural, el cadmio puede sustituir a estos metales esenciales y provocar una inhibición funcional. El etanol afecta a la queratina 28 perturbando las interacciones hidrofóbicas, y altas concentraciones pueden desnaturalizar la proteína, afectando a su integridad estructural y funcional. El cloruro de benzalconio, al ser un tensioactivo, puede comprometer la estructura de la queratina 28 desnaturalizando la proteína, mientras que la acetona, un disolvente, puede precipitar y desnaturalizar la queratina 28, alterando su marco estructural. Por último, el formaldehído es capaz de entrecruzar los grupos amino de las proteínas, formando puentes de metileno entre los residuos de lisina de la queratina 28, lo que puede alterar significativamente la configuración natural de la proteína y provocar la inhibición de su función.