Kar2, también conocida como BiP (Immunoglobulin heavy-chain-binding protein), es una proteína chaperona vital localizada en el retículo endoplásmico (RE) de las células eucariotas. Su función principal gira en torno a la regulación del plegamiento y ensamblaje de proteínas en el RE, desempeñando un papel crucial en el control de la calidad de las proteínas y la homeostasis del RE. Kar2/BiP interactúa con los polipéptidos nacientes cuando entran en el RE, ayudando a su plegamiento en estructuras tridimensionales funcionales y evitando la agregación de proteínas mal plegadas o desplegadas. Además, Kar2/BiP funciona como un regulador clave de la respuesta a proteínas no plegadas (UPR), una vía de respuesta al estrés celular que se activa en caso de estrés del RE para restaurar la función del RE y aliviar el mal plegamiento de proteínas. A través de su interacción con proteínas sensoras transmembrana como Ire1, Perk y ATF6, Kar2/BiP orquesta la cascada de señalización UPR, modulando la expresión génica y promoviendo respuestas adaptativas al estrés del RE.
La activación de Kar2/BiP está intrincadamente regulada para asegurar su función óptima en el plegamiento de proteínas y en las vías de respuesta al estrés de RE. Uno de los principales mecanismos de activación implica la unión de nucleótidos, en particular ATP y ADP, al dominio de unión a nucleótidos de Kar2/BiP. La unión de ATP induce un cambio conformacional en Kar2/BiP, promoviendo su asociación con proteínas desplegadas o mal plegadas y facilitando su plegamiento. A la inversa, la hidrólisis de ATP a ADP desencadena otro cambio conformacional en Kar2/BiP, lo que conduce a la liberación de proteínas plegadas y a la disociación de Kar2/BiP de sus proteínas cliente. Además, modificaciones postraduccionales como la fosforilación pueden modular la actividad de Kar2/BiP, influyendo en su interacción con las proteínas cliente y en su participación en las vías de señalización UPR. En conjunto, la regulación precisa de la activación de Kar2/BiP garantiza el plegamiento eficiente de las proteínas y la respuesta al estrés del RE, salvaguardando la homeostasis celular en condiciones fisiológicas y de estrés.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $136.00 $446.00 | 114 | |
Thapsigargin induce el estrés del RE mediante la inhibición de la ATPasa de calcio del RE, lo que lleva al agotamiento del calcio del RE y la activación de la UPR, aumentando potencialmente la expresión de Kar2. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $172.00 $305.00 | 66 | |
La tunicamicina inhibe la glicosilación ligada a N, lo que provoca el mal plegamiento de proteínas en el RE y la activación de la UPR, que podría aumentar la expresión de Kar2. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $31.00 $53.00 $124.00 $374.00 | 25 | |
La brefeldina A interrumpe el tráfico de proteínas del RE al aparato de Golgi, lo que podría provocar estrés en el RE y un aumento de la expresión de Kar2. | ||||||
Homocysteine | 6027-13-0 | sc-507315 | 250 mg | $195.00 | ||
Los niveles elevados de homocisteína se han asociado con el estrés de RE, que podría dar lugar a la regulación al alza de Kar2 como respuesta. | ||||||
Valproic Acid | 99-66-1 | sc-213144 | 10 g | $87.00 | 9 | |
El ácido valproico puede inducir el estrés del RE, lo que podría conducir a un aumento de la expresión de Kar2. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $39.00 $59.00 $104.00 $206.00 | 8 | |
La geldanamicina interfiere con la función de Hsp90, lo que puede provocar un mal plegamiento de la proteína y un aumento de la expresión de Kar2. | ||||||
Betulinic Acid | 472-15-1 | sc-200132 sc-200132A | 25 mg 100 mg | $117.00 $344.00 | 3 | |
El ácido betulínico puede inducir el estrés del RE, lo que podría conducir a una expresión regulada de Kar2. | ||||||