HS6ST2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de HS6ST2 incluyen, entre otros, suramina sódica CAS 129-46-4, triclosán CAS 3380-34-5, bisfenol A, quercetina CAS 117-39-5 y genisteína CAS 446-72-0.

Los inhibidores químicos de la HS6ST2 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversas interacciones y mecanismos bioquímicos. La suramina, por ejemplo, tiene una capacidad de amplio espectro para unirse a múltiples receptores de factores de crecimiento y enzimas, incluidas las sulfotransferasas como la HS6ST2. Al unirse directamente al sitio activo o al sitio de unión del sustrato de la HS6ST2, la suramina puede obstruir la función normal de la enzima, que es esencial para transferir grupos sulfato a sus sustratos. Del mismo modo, el Triclosán es conocido por sus efectos inhibidores sobre la proteína transportadora de enoil-acil reductasa, y también puede extender esta inhibición a otras sulfotransferasas interactuando con sus sitios activos, lo que conduce a la inhibición funcional de la HS6ST2. El bisfenol A, que actúa como disruptor endocrino, puede unirse a varias enzimas e interferir potencialmente con las interacciones enzima-sustrato de la HS6ST2, inhibiendo así su actividad de sulfatación.

Además, varios compuestos polifenólicos exhiben acciones inhibitorias sobre las proteínas quinasas, que pueden inhibir indirectamente la HS6ST2. Los flavonoides como la quercetina, el kaempferol y la genisteína, así como los polifenoles como el resveratrol, tienen la capacidad de unirse a las proteínas quinasas, lo que a su vez podría alterar el estado de fosforilación de la HS6ST2 o de sus sustratos, afectando así a la actividad enzimática de la HS6ST2. La curcumina, conocida por inhibir una variedad de proteínas quinasas, puede influir de forma similar en la HS6ST2 cambiando los patrones de fosforilación de la propia proteína o de sus proteínas relacionadas. El ácido clorogénico y el ácido elágico, al actuar sobre diversas enzimas, podrían interactuar con el sitio activo o los sitios alostéricos de la HS6ST2, inhibiendo potencialmente su función. Las catequinas como la catequina y el galato de epigalocatequina (EGCG) son conocidos inhibidores enzimáticos que pueden interactuar directamente con la HS6ST2, impidiendo su actividad sulfotransferasa, lo que conduce a la pérdida de su capacidad funcional para catalizar la transferencia de grupos sulfato a sus sustratos específicos.