Galactose Mutarotase Inhibidores

Los inhibidores comunes de la galactosa mutarotasa incluyen, entre otros, la floretina CAS 60-82-2, la quercetina CAS 117-39-5, el galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, la fisetina CAS 528-48-3 y la genisteína CAS 446-72-0.

Los inhibidores químicos de la galactosa mutarotasa pueden actuar a través de diversos mecanismos para impedir su función en el metabolismo de la galactosa. La floretina, una dihidrochalcona fenólica, interrumpe los transportadores de glucosa y limita indirectamente la disponibilidad de sustrato para la galactosa mutarotasa, reduciendo así su acción catalítica sobre la galactosa. La quercetina y la fisetina, ambos flavonoides, inhiben la enzima al unirse a los sitios activos o alostéricos de la galactosa mutarotasa, impidiendo así que la enzima interactúe con su sustrato, la galactosa. El galato de epigalocatequina (EGCG), otra potente catequina, también se dirige a los sitios activos de las enzimas, que incluirían los de la galactosa mutarotasa, obstaculizando su capacidad para catalizar la conversión de la galactosa. Además, el kaempferol puede competir con la galactosa para unirse a la galactosa mutarotasa, inhibiendo eficazmente la función de la enzima.

Además, se sabe que la miricetina provoca la inhibición funcional de varias enzimas, posiblemente induciendo cambios conformacionales en la galactosa mutarotasa o bloqueando su sitio activo, lo que detendría su actividad enzimática sobre la galactosa. El Resveratrol se une directamente a la Galactosa Mutarotasa, interfiriendo en su función catalítica. Del mismo modo, la Rutina, un glucósido derivado de la quercetina, podría inhibir la enzima uniéndose a ella e impidiendo su acción sobre la galactosa. La silibina del cardo mariano también podría unirse a la galactosa mutarotasa e inhibirla, alterando su proceso enzimático normal. El ácido tánico, con sus propiedades de unión a las proteínas, actúa uniéndose a la galactosa mutarotasa, lo que provoca la inhibición de su actividad sobre la galactosa. La troglitazona, una tiazolidinediona, puede interactuar con la galactosa mutarotasa, alterando potencialmente la conformación de la enzima. La genisteína, una isoflavona que inhibe las tirosina quinasas, puede afectar indirectamente al estado de fosforilación de la galactosa mutarotasa, lo que repercute en su actividad enzimática.