Los activadores de FAM12B son diversos en sus mecanismos pero comparten el resultado de potenciar la actividad funcional de esta proteína. Algunos activadores actúan influyendo en los niveles de mensajeros secundarios, como el AMPc, que es una molécula fundamental en varias vías de transducción de señales. Estos activadores aumentan la síntesis de AMPc o impiden su degradación, lo que conduce a un aumento de la actividad de la proteína quinasa A. Esta quinasa es bien conocida por su papel en la fosforilación de proteínas diana, entre las que podría encontrarse FAM12B, alterando así su actividad. Otros activadores imitan ligandos endógenos que estimulan receptores específicos en la superficie celular, dando lugar a cascadas intracelulares similares que culminan en la activación de quinasas capaces de modificar FAM12B.
Además, hay activadores que manipulan directamente moléculas de señalización clave, como los iones de calcio, que son críticos para la función de varias enzimas dependientes del calcio. Al aumentar la concentración de calcio intracelular, estos activadores pueden potenciar la actividad de las proteínas quinasas dependientes de calcio/calmodulina, que a su vez pueden activar FAM12B por fosforilación. Además, algunos activadores interfieren con las enzimas fosfatasas responsables de la desfosforilación de las proteínas, prolongando así el estado fosforilado de las proteínas dentro de la célula. Esto podría conducir a una activación sostenida de FAM12B si está regulada por el estado de fosforilación. Ciertos activadores también modulan la actividad de la proteína quinasa C, otra enzima que fosforila residuos de serina y treonina en proteínas diana. Si FAM12B se encuentra entre los sustratos de la PKC, su actividad aumentaría a través de este mecanismo. Además, los activadores dirigidos a otras quinasas implicadas en las respuestas al estrés celular también pueden contribuir a la activación de FAM12B promoviendo su fosforilación durante tales eventos.
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