Date published: 2025-9-11

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EG627009 Inhibidores

Los inhibidores comunes de EG627009 incluyen, entre otros, MLN 4924 CAS 905579-51-3, Talidomida CAS 50-35-1, Tricostatina A CAS 58880-19-6, 3-(3-piridinil)-1-(4-piridinil)-2-propeno-1-one-d4 CAS 13309-08-5 y LCL-161 CAS 1005342-46-0.

Pramel15, un gen que codifica una proteína con actividad adaptadora ubiquitina ligasa-sustrato prevista, desempeña un papel crucial en los procesos celulares en virtud de su participación en el complejo ubiquitina ligasa Cul2-RING. Este complejo es fundamental para la regulación de la degradación y el recambio de proteínas, especialmente en el citoplasma. La función prevista de Pramel15 como adaptador de sustrato dentro de este complejo subraya su importancia en las vías de degradación mediadas por ubiquitina. El gen presenta relaciones ortólogas con varios genes humanos, incluidos PRAMEF1, PRAMEF10 y PRAMEF11, lo que sugiere un contexto funcional más amplio dentro de la célula.

En el ámbito de la inhibición, se ha considerado un conjunto diverso de compuestos químicos para modular la actividad de Pramel15. Los inhibidores directos interrumpen la actividad de la ubiquitina ligasa o interfieren con los componentes del complejo Cul2-RING ubiquitina ligasa, lo que conduce a una alteración de la estabilidad y la actividad de Pramel15 en el citoplasma. Estos mecanismos implican dirigirse a interacciones proteína-proteína específicas, como la interrupción de la interacción BVS-Pramel15 o la inhibición de la enzima activadora de NEDD8 para evitar la neddilación de Cul2. Los inhibidores indirectos, por su parte, influyen en Pramel15 a través de diversas vías de señalización y procesos celulares. Entre ellos se incluye la modulación de vías metabólicas, como la glucólisis, y la afectación de reguladores celulares clave como PI3K, AMPK y NF-κB. Al incidir en estas vías, estos compuestos modifican indirectamente la dinámica del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, influyendo en última instancia en la estabilidad y la actividad citoplasmática de Pramel15. La comprensión de los entresijos funcionales de Pramel15 y de los diversos mecanismos por los que puede modularse proporciona valiosos conocimientos sobre las redes reguladoras que rigen los procesos celulares. La intrincada interacción de varios compuestos químicos con Pramel15 pone de relieve la complejidad de su regulación y su potencial como agente clave en la homeostasis celular. Una exploración más a fondo de estos mecanismos podría desentrañar aspectos novedosos de la regulación celular y contribuir a una comprensión más profunda de las vías moleculares en las que interviene Pramel15.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

MLN 4924

905579-51-3sc-484814
1 mg
$280.00
1
(0)

Inhibe la enzima activadora de NEDD8, suprimiendo la neddilación de Cul2 y la posterior ubiquitinación de Pramel15. Interrumpe el complejo Cul2-RING ubiquitina ligasa, lo que conduce a una mayor estabilidad y actividad citoplasmática de Pramel15.

Thalidomide

50-35-1sc-201445
sc-201445A
100 mg
500 mg
$109.00
$350.00
8
(0)

Modula Cereblon, un adaptador de sustrato de ubiquitina ligasa E3. Afecta indirectamente a Pramel15 alterando la dinámica del complejo Cul2-RING ubiquitina ligasa. En consecuencia, se ven influidas la ubiquitinación de Pramel15 y su actividad citoplasmática.

Trichostatin A

58880-19-6sc-3511
sc-3511A
sc-3511B
sc-3511C
sc-3511D
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
$149.00
$470.00
$620.00
$1199.00
$2090.00
33
(3)

Inhibe las HDAC, lo que provoca un aumento de la acetilación de las proteínas implicadas en el complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING. Afecta indirectamente a la estabilidad y actividad de Pramel15 en el citoplasma.

3-(3-Pyridinyl)-1-(4-pyridinyl)-2-propene-1-one-d4

13309-08-5sc-216352
1 mg
$360.00
(0)

Inhibe la PFKFB3, afectando a la glucólisis. La alteración metabólica influye indirectamente en Pramel15 modificando el estado de acetilación de los componentes del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, lo que repercute en la estabilidad y actividad de Pramel15 en el citoplasma.

LCL-161

1005342-46-0sc-507541
10 mg
$360.00
(0)

Inhibe las IAP, alterando las vías de degradación mediadas por la ubiquitina. Afecta indirectamente a Pramel15 al alterar la dinámica del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, lo que conduce a una mayor estabilidad y actividad citoplasmática de Pramel15.

Ruxolitinib

941678-49-5sc-364729
sc-364729A
sc-364729A-CW
5 mg
25 mg
25 mg
$246.00
$490.00
$536.00
16
(1)

Inhibe JAK2, afectando a la vía JAK-STAT. La influencia indirecta sobre Pramel15 implica modificaciones de la señalización corriente abajo, afectando en última instancia al complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING y a la regulación citoplasmática de Pramel15.

LY 294002

154447-36-6sc-201426
sc-201426A
5 mg
25 mg
$121.00
$392.00
148
(1)

Inhibe la PI3K, influyendo en la vía PI3K-AKT. La modulación indirecta influye en Pramel15 alterando la dinámica del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, lo que conduce a la modificación de la estabilidad y la actividad citoplasmática de Pramel15.

AICAR

2627-69-2sc-200659
sc-200659A
sc-200659B
50 mg
250 mg
1 g
$60.00
$270.00
$350.00
48
(2)

Activa la AMPK, influyendo en el metabolismo energético. Afecta indirectamente a Pramel15 al alterar la dinámica del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING a través de la fosforilación mediada por la AMPK, lo que conduce a la modificación de la estabilidad y la actividad citoplasmática de Pramel15.

17-AAG

75747-14-7sc-200641
sc-200641A
1 mg
5 mg
$66.00
$153.00
16
(2)

Inhibe la HSP90, impactando en el plegamiento de proteínas mediado por chaperonas. Influye indirectamente en Pramel15 al alterar el plegamiento y el ensamblaje de los componentes del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, lo que conduce a una alteración de la estabilidad y la actividad citoplasmática de Pramel15.

BAY 11-7082

19542-67-7sc-200615B
sc-200615
sc-200615A
5 mg
10 mg
50 mg
$61.00
$83.00
$349.00
155
(1)

Inhibe el NF-κB, lo que afecta a la inflamación. La modulación indirecta influye en Pramel15 a través de la alteración de la dinámica del complejo de ubiquitina ligasa Cul2-RING, lo que conduce a la modificación de la estabilidad y la actividad citoplasmática de Pramel15.