CPA2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de CPA2 incluyen, pero no se limitan a, mesilato de Gabexato CAS 56974-61-9, mesilato de Camostat CAS 59721-29-8, mesilato de Nafamostat CAS 82956-11-4, Benzamidina CAS 618-39-3 y Aprotinina CAS 9087-70-1.

Los inhibidores de la CPA2 abarcan una gama de compuestos químicos que impiden directa o indirectamente la actividad funcional de la enzima carboxipeptidasa A2. El mesilato de gabexato, el mesilato de camostato y el mesilato de nafamostato son inhibidores de la serina proteasa que frustran la actividad proteolítica de la CPA2 por inhibición competitiva en el sitio activo de la enzima. Esto impide que las moléculas de sustrato accedan a la región catalítica, reduciendo eficazmente la capacidad de la CPA2 para escindir enlaces peptídicos. De forma similar, el clorhidrato de benzamidina actúa imitando el sustrato natural de la CPA2, pero en lugar de escindirse, se une de forma reversible al sitio activo de la enzima, lo que provoca una inhibición temporal. La aprotinina y su equivalente, el trasilol, actúan como pequeños inhibidores proteicos que forman un complejo estable con la CPA2, lo que suprime sus actividades enzimáticas.

Además, el Fosforamidón interviene en la regulación de la CPA2 inhibiendo las metaloproteasas que, de otro modo, podrían degradar las proteínas reguladoras de la CPA2, asegurando la conservación de la actividad de la enzima. La quimostatina, a pesar de que su diana principal es la quimotripsina, también extiende sus efectos inhibidores a la CPA2 al unirse a su sitio activo, que es análogo al sitio de la quimotripsina. El hemisulfato de leupeptina, a caballo entre la inhibición de las proteasas de serina y de cisteína, disminuye en consecuencia la acción de la CPA2 debido al amplio espectro de su inhibición de las proteasas. El E-64, aunque es predominantemente un inhibidor de la cisteína proteasa, estabiliza indirectamente las proteínas reguladoras de la CPA2, afectando a la actividad de la enzima. El clorhidrato de AEBSF altera irreversiblemente la CPA2 mediante la modificación covalente de su sitio activo, lo que conduce a la desactivación permanente de la enzima. Por último, la Pepstatina A, aunque se dirige principalmente a las aspartil proteasas, ejerce un efecto indirecto sobre la estabilidad y la función de la CPA2 a través de complejas vías celulares que mantienen la integridad de los procesos proteolíticos dentro de la célula.