cathepsin B Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina B incluyen, entre otros, el S-nitrosoglutatión (GSNO) CAS 57564-91-7, el péptido inhibidor de la catepsina, el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, el ALLM (inhibidor de la calpaína) CAS 136632-32-1 y el E-64-d CAS 88321-09-9.
La catepsina B es una cisteína proteasa lisosomal que desempeña un papel vital en la degradación de proteínas dentro de las células. Los lisosomas son orgánulos de membrana llenos de enzimas hidrolíticas que funcionan como unidades digestivas primarias de las células y descomponen proteínas, polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos. La catepsina B, en particular, contribuye a las actividades proteolíticas de estos orgánulos, garantizando el correcto recambio de los componentes intracelulares. Más allá de su papel en la degradación de proteínas lisosomales, la catepsina B interviene en varios procesos fisiológicos, como el procesamiento de hormonas peptídicas, la presentación de antígenos y la remodelación de la matriz. Su actividad está estrechamente regulada a través de mecanismos como la activación del zimógeno, los inhibidores de proteínas endógenas y la compartimentación dentro de los lisosomas. Las alteraciones en la regulación de la actividad de la catepsina B pueden tener implicaciones para la homeostasis celular y la integridad de los tejidos.
Los inhibidores de la catepsina B son una clase de compuestos químicos diseñados para dirigir y modular la actividad de la catepsina B. Estos inhibidores pueden actuar a través de diversos mecanismos. Algunos pueden unirse directamente al sitio activo de la enzima, bloqueando su función proteolítica e impidiendo que escinda sus sustratos. Otros pueden interferir en el proceso de activación del zimógeno de la catepsina B, asegurando que la enzima permanezca en su forma inactiva. Además, algunos inhibidores pueden estar diseñados para interrumpir la interacción entre la catepsina B y sus sustratos o cofactores, lo que afecta a la función de la enzima.
VER TAMBIÉN ....
Items 21 to 27 of 27 total
Mostrar:
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cathepsin B inhibitor | 96922-64-4 | sc-3131 | 0.5 mg | $34.00 | 10 | |
Los inhibidores de la catepsina B muestran una notable capacidad para modular la actividad enzimática mediante interacciones no covalentes con el sitio activo de la enzima. Estos inhibidores pueden estabilizar conformaciones específicas de la catepsina B, influyendo así en su especificidad de sustrato y cinética de reacción. Al alterar la dinámica de la enzima, pueden influir en las vías de señalización posteriores, lo que pone de manifiesto su papel en el ajuste de los procesos proteolíticos en entornos celulares. | ||||||
CA-074 | 134448-10-5 | sc-202513 | 1 mg | $315.00 | ||
El CA-074 funciona como un inhibidor selectivo de la catepsina B, caracterizado por su capacidad para formar enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas con residuos clave en el sitio activo de la enzima. Esta unión selectiva altera la conformación de la enzima, reduciendo eficazmente su eficacia catalítica. La estructura única del compuesto le permite interrumpir la actividad proteolítica normal, influyendo en la homeostasis celular y modulando diversas vías intracelulares a través de sus interacciones específicas. | ||||||
Z-L-Abu-CONH(CH2)3-morpholine | 145731-49-3 | sc-301996 sc-301996A | 1 mg 5 mg | $145.00 $400.00 | ||
La Z-L-Abu-CONH(CH2)3-morfolina presenta un mecanismo de acción único como inhibidor de la catepsina B, aprovechando su arquitectura molecular distintiva para participar en interacciones electrostáticas específicas con el sitio activo de la enzima. Este compuesto estabiliza una conformación no productiva de la enzima, impidiendo así el acceso al sustrato y alterando la cinética de la reacción. Su equilibrio hidrofílico y lipofílico mejora la solubilidad, facilitando interacciones específicas que modulan los procesos proteolíticos en entornos celulares. | ||||||
Leupeptin trifluoroacetate salt | 147385-61-3 | sc-215243 sc-215243A sc-215243B sc-215243C sc-215243D sc-215243E | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $77.00 $144.00 $246.00 $445.00 $766.00 $1332.00 | 10 | |
La sal de trifluoroacetato de leupeptina funciona como un potente inhibidor de la catepsina B, caracterizado por su capacidad para formar enlaces de hidrógeno con residuos clave en el sitio activo de la enzima. Esta interacción altera la eficacia catalítica de la enzima al promover un cambio conformacional que reduce la afinidad por el sustrato. Su exclusiva fracción de trifluoroacetato mejora la solubilidad y la estabilidad, permitiendo una modulación eficaz de la actividad proteolítica en diversas vías bioquímicas. | ||||||
Caspase Inhibitor, Negative Control | 105637-38-5 | sc-364672 sc-364672A | 1 mg 5 mg | $113.00 $533.00 | ||
CA-074 es un inhibidor selectivo e irreversible de la catepsina B que se une a su sitio activo e impide la interacción con el sustrato. | ||||||
Biotin-FA-FMK | sc-311289 | 5 mg | $615.00 | |||
La biotina-FA-FMK actúa como inhibidor selectivo de la catepsina B, distinguiéndose por su modificación covalente de la enzima mediante una ojiva reactiva electrofílica. Esta interacción conduce a una unión irreversible, bloqueando eficazmente el sitio activo y alterando la conformación de la enzima. La fracción de biotina facilita el marcaje por afinidad, permitiendo un seguimiento preciso de la actividad de la catepsina B en contextos celulares. Su estructura única promueve interacciones específicas que modulan los procesos proteolíticos. | ||||||
Z-WEHD-FMK | sc-3078 | 1 mg | $169.00 | 1 | ||
Z-WEHD-FMK es un potente inhibidor de la catepsina B, caracterizado por su capacidad para formar enlaces covalentes estables con el sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta una espina dorsal peptídica única que mejora la selectividad, permitiendo la modulación selectiva de la actividad proteolítica. Su mecanismo implica la formación de un tioéster intermedio, que influye en la cinética de la reacción y favorece la inhibición prolongada de la enzima. Los distintos elementos estructurales de Z-WEHD-FMK facilitan interacciones específicas que pueden alterar las vías proteolíticas celulares. | ||||||