C17orf107 Activadores

Activadores comunes de C17orf107 incluyen, pero no se limitan a Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Thapsigargin CAS 67526-95-8 y Calyculin A CAS 101932-71-2.

Los activadores químicos de la C17orf107 utilizan diversos mecanismos de señalización celular para modular la actividad de esta proteína. La forskolina, por ejemplo, estimula directamente la adenilil ciclasa, aumentando así la producción de AMPc en la célula. Este aumento de los niveles de AMPc conduce a la activación de la proteína quinasa A (PKA), que puede fosforilar la C17orf107, suponiendo que sea un sustrato de la PKA. Del mismo modo, el isoproterenol influye en la misma vía actuando como agonista de los receptores beta-adrenérgicos, lo que también da lugar a la activación de la adenilil ciclasa y al consiguiente aumento del AMPc. Esta cascada vuelve a implicar a la PKA, que fosforila varias proteínas, incluyendo potencialmente al C17orf107. Además, tanto la Ionomicina como el Thapsigargin perturban la homeostasis del calcio, pero a través de mecanismos diferentes. La ionomicina actúa como ionóforo, aumentando los niveles de calcio intracelular y activando potencialmente las quinasas dependientes del calcio que pueden tener como diana a C17orf107. La tapsigargina inhibe la bomba SERCA, lo que provoca un aumento similar de los niveles de calcio intracelular y la posible implicación de las quinasas dependientes del calcio con C17orf107.

Otra dimensión de la regulación la proporciona el forbol 12-miristato 13-acetato (PMA), que activa la proteína cinasa C (PKC). Esta quinasa fosforila residuos de serina y treonina en sus proteínas sustrato, y si C17orf107 se encuentra entre estas dianas, la PMA facilitaría su activación. La caliculina A y el ácido ocadaico, ambos inhibidores de las proteínas fosfatasas 1 y 2A, impiden la desfosforilación, por lo que potencialmente mantienen a C17orf107 en un estado fosforilado y activo. La anisomicina activa las proteínas quinasas activadas por el estrés, que pueden incluir quinasas que fosforilan el C17orf107. El IBMX promueve indirectamente la activación de la PKA y la PKG mediante la inhibición de las fosfodiesterasas, lo que conduce a un aumento de los niveles de AMPc y GMPc y, por lo tanto, puede aumentar la fosforilación y la actividad de la C17orf107. Del mismo modo, el galato de epigalocatequina (EGCG) inhibe las fosfodiesterasas, contribuyendo a la acumulación de AMPc y a la activación de la PKA, con posibles efectos secundarios sobre la C17orf107. El fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato (PIP3) activa la quinasa Akt, que se dirige a una serie de proteínas para su fosforilación, incluyendo potencialmente la C17orf107. Por último, el piritionato de zinc activa la vía JAK/STAT, lo que podría conducir a la activación de C17orf107 a través de eventos de fosforilación mediados por esta vía. Cada sustancia química, a través de su interacción única con las enzimas celulares y las vías de señalización, puede influir en el estado de fosforilación y la actividad de C17orf107.