β-defensin 114 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la β-defensina 114 incluyen, entre otros, nitrato de plata CAS 7761-88-8, cloruro de bencetonio CAS 121-54-0, cloruro de cadmio, anhidro CAS 10108-64-2, clorhexidina CAS 55-56-1 y tampón de fijación FCM (10X) CAS 50-00-0.

Los inhibidores químicos de la β-defensina 114 utilizan varios mecanismos para inhibir la función de esta proteína antimicrobiana. El nitrato de plata, al liberar iones de plata, puede unirse a la proteína, dando lugar a la desnaturalización o interrupción de su actividad antimicrobiana mediante el bloqueo de sus sitios activos. Esta interacción puede inhibir la capacidad de la β-defensina 114 para asociarse con las membranas microbianas, un paso crucial para su acción antimicrobiana. Del mismo modo, el cloruro de bencetonio, debido a su capacidad para alterar las interacciones de la membrana celular, compromete la integridad estructural de la β-defensina 114 e impide su interacción con las membranas celulares microbianas. El acetato fenilmercúrico puede unirse a los residuos de cisteína de la β-defensina 114, alterando su estructura terciaria e inhibiendo el plegamiento adecuado necesario para su acción. El cloruro de cadmio puede sustituir a los iones de zinc en la β-defensina 114, provocando una pérdida de función debido a un mal plegamiento o a una alteración estructural, mientras que el metanol interrumpe los enlaces de hidrógeno dentro de la proteína, provocando su desnaturalización y la subsiguiente inhibición de su integridad estructural.

Siguiendo con el tema de la inhibición estructural, la clorhexidina puede obstaculizar estéricamente la asociación de la β-defensina 114 con las membranas microbianas debido a su naturaleza catiónica, inhibiendo la actividad antimicrobiana de la proteína. El formaldehído induce la reticulación dentro de la β-defensina 114, lo que provoca rigidez o agregación, impidiendo la interacción con las dianas microbianas. El propilenglicol puede interrumpir las asociaciones proteína-lípido que son esenciales para la interacción de la β-defensina 114 con la membrana, inhibiendo así su función. El peróxido de hidrógeno modifica oxidativamente los aminoácidos que contienen azufre en la β-defensina 114, alterando su estructura e inhibiendo la formación de enlaces disulfuro cruciales para su actividad. La piritiona de zinc puede unirse a sitios de la β-defensina 114 que son cruciales para la unión de cationes divalentes, inhibiendo así su función antimicrobiana. La azida sódica reduce los niveles de ATP, necesario para el correcto plegamiento y funcionamiento de la proteína, inhibiendo así la actividad de la β-defensina 114. Por último, el Tritón X-100, como surfactante no iónico, puede solubilizar la β-defensina 114, interrumpiendo las interacciones esenciales proteína-lípido y proteína-proteína, inhibiendo así la función de la proteína contra las membranas microbianas. La interacción de cada producto químico con la β-defensina 114 provoca una disminución de la capacidad innata de la proteína para desempeñar su función antimicrobiana, al alterar la estructura de la proteína o las interacciones esenciales necesarias para su actividad.