Date published: 2025-12-22

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Arylsulfatase D Inhibidores

Los inhibidores comunes de la arilsulfatasa D incluyen, entre otros, el sulfato de cobre (II) CAS 7758-98-7, el clorato de sodio CAS 7775-09-9, el nitrito de sodio CAS 7632-00-0, el óxido de fenilarsina CAS 637-03-6 y la solución de hidroxilamina CAS 7803-49-8.

Los inhibidores de la arilsulfatasa D abarcan una serie de compuestos que interactúan con la enzima para reducir su actividad funcional a través de diversos mecanismos bioquímicos. Algunos inhibidores lo consiguen compitiendo directamente con el sustrato natural por el sitio activo de la enzima; su imitación estructural de la composición del sustrato natural los convierte en inhibidores competitivos eficaces, por lo que reducen directamente la capacidad de la enzima para catalizar la hidrólisis de sulfatos. Otros se unen al sitio activo de la enzima de forma no competitiva, adhiriéndose a regiones de la enzima separadas del sitio catalítico, lo que induce cambios conformacionales que disminuyen la actividad de la enzima. Estos inhibidores garantizan que, incluso en presencia de abundante sustrato natural, la actividad de la enzima se reduzca significativamente.

Otras moléculas ejercen su efecto inhibidor interactuando con grupos funcionales cruciales o cofactores de la arilsulfatasa D. Algunas forman modificaciones covalentes con residuos del sitio activo, lo que provoca una inhibición irreversible y una disminución sostenida de la actividad enzimática. Otros quelan cofactores de iones metálicos que son esenciales para la acción catalítica de la enzima, obstaculizando así indirectamente su función. También hay inhibidores que inducen la oxidación de residuos de aminoácidos específicos o promueven la reticulación dentro de la enzima, lo que provoca alteraciones estructurales perjudiciales para la función de la enzima.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Copper(II) sulfate

7758-98-7sc-211133
sc-211133A
sc-211133B
100 g
500 g
1 kg
$45.00
$120.00
$185.00
3
(1)

Los iones de cobre pueden unirse al sitio activo de la arilsulfatasa D, donde compiten con el sustrato de sulfato. Esta inhibición competitiva provoca una disminución de la actividad enzimática debido a la ocupación del sitio catalítico.

Sodium chlorate

7775-09-9sc-212938
100 g
$58.00
1
(0)

Actúa como análogo del sustrato y puede inhibir competitivamente la arilsulfatasa D imitando la estructura del sustrato natural, bloqueando así el sitio activo de la enzima y reduciendo su actividad sulfatasa.

Sodium nitrite

7632-00-0sc-203393A
sc-203393B
sc-203393
25 g
100 g
500 g
$20.00
$22.00
$40.00
1
(0)

Puede modificar la estructura de la arilsulfatasa D oxidando sus residuos de cisteína, lo que provoca un cambio conformacional que reduce su actividad enzimática.

Phenylarsine oxide

637-03-6sc-3521
250 mg
$40.00
4
(1)

Puede unirse a ditioles vicinales dentro de la Arilsulfatasa D, alterando la estructura terciaria de la enzima y reduciendo su actividad.

Hydroxylamine solution

7803-49-8sc-250136
100 ml
$71.00
(0)

Reacciona con los grupos aldehído o cetona en el sitio activo de la arilsulfatasa D, alterando su conformación estructural y, por tanto, su actividad enzimática.

Sodium molybdate

7631-95-0sc-236912
sc-236912A
sc-236912B
5 g
100 g
500 g
$55.00
$82.00
$316.00
1
(0)

Actúa como inhibidor competitivo de la arilsulfatasa D imitando la estructura del grupo sulfato, lo que provoca una disminución de la actividad enzimática debido a la competencia en el sitio activo.

FCM Fixation buffer (10X)

sc-3622
10 ml @ 10X
$61.00
16
(1)

El formaldehído puede entrecruzar los residuos de lisina de la arilsulfatasa D, lo que provoca una alteración de su estructura tridimensional y la consiguiente disminución de su actividad enzimática.

Phenylmethylsulfonyl Fluoride

329-98-6sc-3597
sc-3597A
1 g
100 g
$50.00
$683.00
92
(1)

Este compuesto actúa como un inhibidor irreversible al sulfonilar los grupos hidroxilo dentro del sitio activo de la Arilsulfatasa D, lo que conduce a una disminución de su función catalítica.