Date published: 2025-9-7

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Z-DEVD-AFC

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Alternative Namen:
Caspase 3 Apopain Substrate; Fluorogenic substrate for Caspase-3; Z-Asp-Glu-Val-Asp-7-Amino-4-trifluoromethylcoumarin
Anwendungen:
Z-DEVD-AFC ist ein fluorogenes Substrat für Caspase-3
Molekulargewicht:
821.71
Summenformel:
C36H38F3N5O14
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Z-DEVD-AFC ist ein fluorogenes Substrat, das zur Messung der Caspase-3-Aktivität in Zell-Lysaten verwendet wird. Bei der Spaltung durch Caspase-3 wird das AFC-Fluorophor freigesetzt, was zu einem Anstieg der Fluoreszenz führt, der mit einem Fluorometer quantifiziert werden kann. Auf diese Weise lässt sich die Aktivierung von Caspase-3, einer wichtigen Ausführungs-Caspase, die an der Apoptose beteiligt ist, als Reaktion auf verschiedene Reize oder Versuchsbedingungen überwachen. Die Spaltung von Z-DEVD-AFC durch Caspase-3 erfolgt an der Asp-Glu-Val-Asp (DEVD)-Sequenz, was es für die Untersuchung der molekularen Mechanismen der Apoptose nützlich macht. Durch die Bereitstellung eines empfindlichen und quantitativen Indikators für die Caspase-3-Aktivität ermöglicht Z-DEVD-AFC die Untersuchung und Regulierung der Apoptose und der möglichen Beteiligung von Caspase-3 an verschiedenen zellulären Prozessen.


Z-DEVD-AFC Literaturhinweise

  1. Induktion der Apoptose durch eine neuartige kupferhaltige Antikrebsverbindung, Casiopeina II, in L1210-Mausleukämiezellen und CH1-Ovarialkarzinomzellen.  |  De Vizcaya-Ruiz, A., et al. 2000. Toxicol In Vitro. 14: 1-5. PMID: 10699355
  2. Beteiligung von Caspase 3 am apoptotischen Tod von kortikalen Neuronen, der durch DNA-Schäden hervorgerufen wird.  |  Keramaris, E., et al. 2000. Mol Cell Neurosci. 15: 368-79. PMID: 10845773
  3. Disparate Spaltung von Poly-(ADP-Ribose)-Polymerase (PARP) und einem synthetischen Tetrapeptid, DEVD, durch apoptotische Zellen.  |  Yu, K., et al. 2001. Apoptosis. 6: 151-60. PMID: 11388664
  4. Identifizierung und Hemmung der ICE/CED-3-Protease, die für die Apoptose bei Säugetieren notwendig ist.  |  Nicholson, DW., et al. 1995. Nature. 376: 37-43. PMID: 7596430
  5. Das von zytotoxischen T-Zellen stammende Granzym B aktiviert die apoptotische Protease ICE-LAP3.  |  Chinnaiyan, AM., et al. 1996. Curr Biol. 6: 897-9. PMID: 8805307
  6. Die Freisetzung von Cytochrom c aus Mitochondrien: ein primärer Ort für die Bcl-2-Regulierung der Apoptose.  |  Kluck, RM., et al. 1997. Science. 275: 1132-6. PMID: 9027315
  7. Substratspezifitäten von Proteasen der Caspase-Familie.  |  Talanian, RV., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 9677-82. PMID: 9092497
  8. Die Verarbeitung/Aktivierung von CPP32-ähnlichen Proteasen ist an der durch den transformierenden Wachstumsfaktor beta1 induzierten Apoptose in Rattenhepatozyten beteiligt.  |  Inayat-Hussain, SH., et al. 1997. Hepatology. 25: 1516-26. PMID: 9185777
  9. Caspase-7 wird während der Lovastatin-induzierten Apoptose der Prostatakrebs-Zelllinie LNCaP aktiviert.  |  Marcelli, M., et al. 1998. Cancer Res. 58: 76-83. PMID: 9426061
  10. Caspase-vermittelte Spaltung der Ubiquitin-Protein-Ligase Nedd4 während der Apoptose.  |  Harvey, KF., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 13524-30. PMID: 9593687
  11. Die Fas-vermittelte Apoptose in Maushepatozyten beinhaltet die Verarbeitung und Aktivierung von Caspasen.  |  Jones, RA., et al. 1998. Hepatology. 27: 1632-42. PMID: 9620337
  12. Caspasen: innere Feinde.  |  Thornberry, NA. and Lazebnik, Y. 1998. Science. 281: 1312-6. PMID: 9721091

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Z-DEVD-AFC, 5 mg

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