spectrin β I Antikörper (B-1): sc-374309

Der Spectrin β I Antikörper (B-1) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ Spectrin β I Antikörper (auch als Beta-I Spectrin Antikörper oder SPTB1 Antikörper bezeichnet), der das Spectrin β I Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA detektiert. Der Spectrin β I Antikörper (B-1) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des Spectrin β I Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor® Konjugate. Spectrin, ein Aktin-bindendes Protein, das ein wesentlicher Bestandteil der zytoskelettalen Superstruktur der Erythrozytenplasmamembran ist, ist für die Bestimmung der Eigenschaften der Membran, einschließlich ihrer Form und Deformierbarkeit, entscheidend. Spectrine fungieren als Membranorganisatoren und -stabilisatoren, die aus nicht homologen a- und b-Ketten bestehen, die sich seitlich-zu-seitlich in einer antiparallelen Weise zu Dimern, Tetramern und höheren Polymeren aggregieren. Spectrin a I und Spectrin b I sind in Erythrozyten vorhanden, während Spectrin a II (auch als Fodrin a bezeichnet) und Spectrin b II (auch als Fodrin b bezeichnet) in anderen somatischen Zellen vorhanden sind. Die Spectrin-Tetramer in Erythrozyten wirken als Barrieren für die laterale Diffusion, aber Spectrin-Dimers scheinen diese Funktion zu fehlen. Die Aktivierung von Calpain führt zum Abbau von Spectrin a II, einem neuronalen Zytoskelettprotein.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

spectrin β I Antikörper (B-1) Literaturhinweise:

1. Spectrin verlagert sich in das Zytosol und wird während der Mitose in kultivierten Zellen phosphoryliert.  |  Fowler, VM. and Adam, EJ. 1992. J Cell Biol. 119: 1559-72. PMID: 1469048
2. α-Synuclein moduliert das Wachstum von Neuriten durch Wechselwirkung mit SPTBN1.  |  Lee, HJ., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 424: 497-502. PMID: 22771809
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4. Das Spektrin-Netzwerk als Barriere für die laterale Diffusion in Erythrozyten. Eine Perkolationsanalyse.  |  Saxton, MJ. 1989. Biophys J. 55: 21-8. PMID: 2930822
5. Koexpressionsanalyse des Proteoms von Bauchspeicheldrüsenkrebs enthüllt biologische und prognostische Biomarker.  |  Mantini, G., et al. 2020. Cell Oncol (Dordr). 43: 1147-1159. PMID: 32860207
6. SPTBN1 beugt primärer Osteoporose vor, indem es die Proliferation und Differenzierung von Osteoblasten und die Bildung von Blutgefäßen im Knochen moduliert.  |  Xu, X., et al. 2021. Front Cell Dev Biol. 9: 653724. PMID: 33816505
7. Der Verlust von SPTBN1 unterdrückt die Autophagie über SETD7-vermittelte YAP-Methylierung bei der Entstehung und Entwicklung von Leberzellkarzinomen.  |  Chen, S., et al. 2022. Cell Mol Gastroenterol Hepatol. 13: 949-973.e7. PMID: 34737104
8. Prognostische Bedeutung von N6-Methyladenosin-RNA-Regulatoren bei Brustkrebs.  |  Tai, J., et al. 2022. Sci Rep. 12: 1222. PMID: 35075167
9. Der gegenwärtige Stand der Erythrozyten-Spektrinstruktur: Die repetitive Struktur mit 106 Residuen ist ein grundlegendes Merkmal einer ganzen Klasse von Proteinen.  |  Speicher, DW. 1986. J Cell Biochem. 30: 245-58. PMID: 3517024
10. Modulation des Spektrin-Actin-Aufbaus durch Erythrozyten-Adducin.  |  Gardner, K. and Bennett, V. Nature. 328: 359-62. PMID: 3600811
11. Alpha-Erythroid-Spektrin im Gehirn: Identifizierung, Kompartimentierung und Beta-Spektrin-Assoziationen.  |  Clark, MB., et al. 1994. Brain Res. 663: 223-36. PMID: 7874505
12. Eine partielle strukturelle Wiederholung bildet die Selbstassoziationsstelle des Heterodimers aller Beta-Spektrine.  |  Kennedy, SP., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 11400-8. PMID: 8157672

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-spectrin β I Antikörper (B-1) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-spectrin β I Antikörper (B-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

spectrin β I Antikörper (B-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: spectrin β I

Klon: B-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 2111-2137

Ziel-Epitop: spectrin β I

Epitope Spezies: human

Reaktivität: spectrin β I

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für spectrin β I Antikörper (B-1): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, P: Blocking Peptide, PE: Phycoerythrin