S2P Antikörper (1A3): sc-293341

Der S2P-Antikörper (1A3) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der S2P-Proteine von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-S2P-Antikörper (1A3) ist als nicht konjugierte Form erhältlich. Das S2P-Protein spielt eine entscheidende Rolle bei der proteolytischen Aktivierung von Sterol-regulierenden Element-Bindungsproteinen (SREBPs), die wesentliche Transkriptionsfaktoren zur Regulierung des Cholesterinstoffwechsels sind. S2P befindet sich im endoplasmatischen Retikulum (ER) und ist für die zweite Spaltung von SREBPs nach der ersten Spaltung durch die Site-1-Protease (S1P) verantwortlich. Durch diesen Prozess kann die N-terminale Domäne von SREBPs in den Zellkern translozieren, wo S2P Gene aktiviert, die an der Lipidbiosynthese und der Cholesterinhomöostase beteiligt sind. Die Regulierung der S2P-Aktivität ist eng mit den zellulären Sterolspiegeln verbunden, was S2P zu einem wichtigen Akteur bei der Aufrechterhaltung des Lipidgleichgewichts in Zellen macht. Der S2P (1A3)-Antikörper hilft Forschern, Einblicke in die Mechanismen des Cholesterinstoffwechsels und die Rolle von SREBP bei verschiedenen physiologischen und pathologischen Zuständen zu gewinnen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

S2P Antikörper (1A3) Literaturhinweise:

1. Die autokatalytische Prozessierung der Site-1-Protease entfernt das Propeptid und ermöglicht die Spaltung von Sterol-Regulations-Element-bindenden Proteinen.  |  Espenshade, PJ., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 22795-804. PMID: 10428864
2. Die sekretierte Site-1-Protease spaltet Peptide, die der luminalen Schleife von Sterol regulatory element-binding proteins entsprechen.  |  Cheng, D., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 22805-12. PMID: 10428865
3. Ein proteolytischer Stoffwechselweg, der den Cholesteringehalt von Membranen, Zellen und Blut kontrolliert.  |  Brown, MS. and Goldstein, JL. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 11041-8. PMID: 10500120
4. Sterole regulieren den Kreislauf des SREBP-spaltenden Proteins (SCAP) zwischen endoplasmatischem Retikulum und Golgi.  |  Nohturfft, A., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 11235-40. PMID: 10500160
5. Die regulierte Spaltung von Proteinen, die Sterol-regulierende Elemente binden, erfordert Sequenzen auf beiden Seiten der Membran des endoplasmatischen Retikulums.  |  Hua, X., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 10379-84. PMID: 8626610
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7. Komplementationsklonierung von S2P, einem Gen, das für eine mutmaßliche Metalloprotease kodiert, die für die Intramembranspaltung von SREBPs erforderlich ist.  |  Rawson, RB., et al. 1997. Mol Cell. 1: 47-57. PMID: 9659902
8. Molekulare Identifizierung der sterolregulierten luminalen Protease, die SREBPs spaltet und die Lipidzusammensetzung von Tierzellen kontrolliert.  |  Sakai, J., et al. 1998. Mol Cell. 2: 505-14. PMID: 9809072