PKN Antikörper (A-8): sc-7969

Rho, ein kleiner GTPase, der mit Ras-Proteinen verwandt ist, ist verantwortlich für die Regulation von auf Aktin basierenden zytoskelettalen Strukturen, einschließlich Stressfasern, Fokaladhesionen und dem kontraktilen Ringapparat. Rho-Proteine wirken als molekulare Schalter, die in der Lage sind, die Zytokinese ein- und auszuschalten. Obwohl wenig über die Signalweiterleitung nach Rho bekannt ist, wurden mehrere Proteine als Rho-Effektoren impliziert. Protein Kinase N (PKN) ist eine fettsäureaktivierte serin-/threonin-Kinase, deren katalytisches Domäne Homologien mit der PKC-Familie aufweist. PKN verbindet sich über seine Amino-Terminus mit Rho, wird in einer GTP-abhängigen Weise aktiviert und phosphoryliert die Kopf-Stab-Domäne des Neurofilament-Proteins. Ein zweites Protein, Rhophilin, weist 40% Sequenzidentität mit der Amino-Terminal-Rho-Bindungsdomäne auf. Die enzymatische Aktivität von Rhophilin wurde nicht nachgewiesen und es ist möglich, dass es durch die Rekrutierung zytoskelettaler Komponenten, die eine Kinase-Signalkaskade auslösen, wirkt. Citron interagiert spezifisch mit aktivem Rho und Rac1, aber nicht mit Cdc42. Citron weist eine charakteristische Proteinorganisation auf und weist wenig Homologie mit den Rho-Bindungsdomänen von PKN und Rhophilin auf.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PKN Antikörper (A-8) Literaturhinweise:

1. Die Interaktion von Hyaluronan-CD44 mit der Rac1-abhängigen Proteinkinase N-gamma fördert die Aktivierung der Phospholipase Cgamma1, die Ca(2+)-Signalübertragung und die Funktion des Cortactin-Zytoskeletts, was zur Adhäsion und Differenzierung von Keratinozyten führt.  |  Bourguignon, LY., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 29654-69. PMID: 15123640
2. Ein selektiver Inhibitor der zyklischen AMP-abhängigen Proteinkinase, N-[2-Bromocinnamyl(amino)ethyl]-5-isochinolinsulfonamid (H-89), hemmt die Phosphatidylcholin-Biosynthese in HeLa-Zellen.  |  Geilen, CC., et al. 1992. FEBS Lett. 309: 381-4. PMID: 1516714
3. Enzymkinetik und unterschiedliche Modulation der Proteinkinase-N-Familie durch Lipidaktivatoren und kleine Molekülinhibitoren.  |  Falk, MD., et al. 2014. Biosci Rep. 34: PMID: 27919031
4. Das im Zentrosom und Golgi lokalisierte, mit der Proteinkinase N assoziierte Protein dient als Andockplattform für die Signalisierung der Proteinkinase A und die Mikrotubuli-Nukleation in wandernden T-Zellen.  |  Ong, ST., et al. 2018. Front Immunol. 9: 397. PMID: 29545805
5. Die Proteinkinase N kontrolliert einen lysosomalen Lipidwechsel, um die Nährstoffsignalisierung über mTORC1 zu erleichtern.  |  Wallroth, A., et al. 2019. Nat Cell Biol. 21: 1093-1101. PMID: 31451768
6. ANP fördert die Invasion von HTR-8/SVneo-Zellen durch Hochregulieren der Proteinkinase N 3 über die Hemmung der Autophagie.  |  Chu, N., et al. 2023. FASEB J. 37: e22779. PMID: 36723798
7. Die Proteinkinase N fördert die kardiale Fibrose bei Herzinsuffizienz durch Umwandlung von Fibroblasten in Myofibroblasten.  |  Yoshida, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7638. PMID: 39266515
8. Proteinkinase N (PKN) und PKN-verwandtes Protein Rhophilin als Ziele der kleinen GTPase Rho.  |  Watanabe, G., et al. 1996. Science. 271: 645-8. PMID: 8571126
9. Phosphorylierungsereignisse im Zusammenhang mit verschiedenen Aktivierungszuständen einer hepatischen Cardiolipin/Protease-aktivierten Proteinkinase. Strukturelle Identität mit den Proteinkinasen vom N-Typ-Proteinkinasen.  |  Peng, B., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 32233-40. PMID: 8943281
10. Das Proteinkinase N (PKN)-Gen PRKCL1/Prkcl1 ist auf dem menschlichen Chromosom 19p12-p13.1 und auf dem Chromosom 8 der Maus lokalisiert und eng mit der Myodystrophie (myd)-Mutation verknüpft.  |  Bartsch, JW., et al. 1998. Genomics. 49: 129-32. PMID: 9570957

Der bevorzugte. PKN Antikörper ist PKN Antikörper (H-4): sc-393344.