PKN Antikörper (49): sc-136037

Rho, eine Ras-verwandte kleine GTPase, ist verantwortlich für die Regulation von auf Aktin basierenden zytoskelettalen Strukturen, einschließlich Stressfasern, Fokaladhesionen und dem kontraktilen Ringapparat. Rho-Proteine agieren als molekulare Schalter, die in der Lage sind, Cytokinese an- und auszuschalten. Obwohl wenig über die Signalweiterleitung nach Rho bekannt ist, wurden mehrere Proteine als Rho-Effektoren impliziert. Protein Kinase N (PKN) ist eine fettsäureaktivierte serin-/threonin-Kinase, deren katalytisches Domäne Homologien mit der PKC-Familie aufweist. PKN assoziiert über seine Amino-Terminus mit Rho, wird in einer GTP-abhängigen Weise aktiviert und phosphoryliert die Kopf-Stab-Domäne des Neurofilament-Proteins. Ein zweites Protein, Rhophilin, weist 40% Sequenzidentität mit der Amino-Terminal-Rho-Bindungsdomäne auf. Die enzymatische Aktivität von Rhophilin wurde nicht demonstriert und es ist möglich, dass es durch die Rekrutierung zytoskelettaler Komponenten, die eine Kinase-Signalkaskade initiieren, wirkt. Citron interagiert spezifisch mit aktivem Rho und Rac1, aber nicht mit Cdc42. Citron weist eine charakteristische Proteinorganisation auf und weist wenig Homologie mit den Rho-Bindungsdomänen von PKN und Rhophilin auf.

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PKN Antikörper (49) Literaturhinweise:

1. Die Phosphorylierung der Proteinkinase N durch die Phosphoinositid-abhängige Proteinkinase-1 vermittelt Insulinsignale an das Aktin-Zytoskelett.  |  Dong, LQ., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 5089-94. PMID: 10792047
2. Hyperosmose-induzierte Aktivierung der Proteinkinase N 1 in einem vesikulären Kompartiment ist abhängig von Rac1 und 3-Phosphoinositid-abhängiger Kinase 1.  |  Torbett, NE., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 32344-51. PMID: 12783890
3. Enzymkinetik und unterschiedliche Modulation der Proteinkinase-N-Familie durch Lipidaktivatoren und kleine Molekülinhibitoren.  |  Falk, MD., et al. 2014. Biosci Rep. 34: PMID: 27919031
4. Die Proteinkinase N kontrolliert einen lysosomalen Lipidwechsel, um die Nährstoffsignalisierung über mTORC1 zu erleichtern.  |  Wallroth, A., et al. 2019. Nat Cell Biol. 21: 1093-1101. PMID: 31451768
5. Die Proteinkinase N fördert stressinduzierte kardiale Funktionsstörungen durch Phosphorylierung des Myocardin-verwandten Transkriptionsfaktors A und Störung seiner Interaktion mit Actin.  |  Sakaguchi, T., et al. 2019. Circulation. 140: 1737-1752. PMID: 31564129
6. Die Protein-Kinase-N-Familie reguliert negativ die konstitutive Androstan-Rezeptor-vermittelte Transkriptionsinduktion von Cytochrom P450 2b10 in der Leber von Mäusen.  |  Kawase, A., et al. 2021. J Pharmacol Exp Ther. 379: 53-63. PMID: 34312179
7. ANP fördert die Invasion von HTR-8/SVneo-Zellen durch Hochregulieren der Proteinkinase N 3 über die Hemmung der Autophagie.  |  Chu, N., et al. 2023. FASEB J. 37: e22779. PMID: 36723798
8. Die Phosphorylierung von KRT8 (Keratin 8) durch eine durch übermäßige mechanische Belastung aktivierte PKN (Proteinkinase N) beeinträchtigt die Autophagosomen-Initiation und trägt zur Bandscheibendegeneration bei.  |  Wang, D., et al. 2023. Autophagy. 19: 2485-2503. PMID: 36897022
9. Die Proteinkinase N fördert die kardiale Fibrose bei Herzinsuffizienz durch Umwandlung von Fibroblasten in Myofibroblasten.  |  Yoshida, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7638. PMID: 39266515
10. Proteinkinase N (PKN) und PKN-verwandtes Protein Rhophilin als Ziele der kleinen GTPase Rho.  |  Watanabe, G., et al. 1996. Science. 271: 645-8. PMID: 8571126

Der bevorzugte. PKN Antikörper ist PKN Antikörper (H-4): sc-393344.