MMP-3 Antikörper (1B4): sc-21732

Der MMP-3-Antikörper (1B4) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper aus Maus, der das MMP-3-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Immunhistochemie nachweist. Der Anti-MMP-3-Antikörper (1B4) ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Die Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) sind eine wichtige Familie von Peptidase-Enzymen, die eine bedeutende Rolle beim Abbau von extrazellulären Matrixkomponenten wie Kollagen, Gelatine, Fibronektin, Laminin und Proteoglykanen spielen, die für die Gewebeumformung und -reparatur unerlässlich sind. MMP-3, auch bekannt als Stromelysin-1, ist besonders wichtig, da MMP-3 nicht nur Procollagenase aktiviert, sondern auch an der Verarbeitung anderer MMPs beteiligt ist und dadurch verschiedene physiologische und pathologische Prozesse beeinflusst, darunter Wundheilung, Entzündungen und das Fortschreiten von Krebs. Die Aktivierung von MMP-3 ist streng reguliert und kann auf zwei unterschiedlichen Wegen erfolgen: eine langsamere direkte Aktivierung durch MMP-3 selbst und eine schnellere Aktivierung in Verbindung mit Gewebe- oder Plasmaproteinasen. Das Verständnis der Funktion von MMP-3 ist von entscheidender Bedeutung, da eine Dysregulation von MMP-3 mit zahlreichen Krankheiten, einschließlich Arthritis und Krebs, in Verbindung gebracht wird, was MMP-3 zu einem wertvollen Ziel für therapeutische Interventionen und Forschung macht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

MMP-3 Antikörper (1B4) Literaturhinweise:

1. Ein neues Metalloproteinase-Gen, das spezifisch in Stromazellen von Mammakarzinomen exprimiert wird.  |  Basset, P., et al. Nature. 348: 699-704. PMID: 1701851
2. Mechanismen der Aktivierung von Gewebeprokollagenase durch Matrixmetalloproteinase 3 (Stromelysin).  |  Suzuki, K., et al. 1990. Biochemistry. 29: 10261-70. PMID: 2176865
3. Die vollständige Primärstruktur der menschlichen Matrix-Metalloproteinase-3. Identität mit Stromelysin.  |  Saus, J., et al. 1988. J Biol Chem. 263: 6742-5. PMID: 3360803
4. Matrix-Metalloproteinase-3 (MMP-3)-vermittelte Gentherapie bei Glaukom.  |  O'Callaghan, J., et al. 2023. Sci Adv. 9: eadf6537. PMID: 37075118
5. Die durch MMP-3 vermittelte Spaltung von OPN ist an der durch Kupferoxid-Nanopartikel verursachten Aktivierung von Fibroblasten beteiligt.  |  Zhang, Y., et al. 2023. Part Fibre Toxicol. 20: 22. PMID: 37217992
6. MMP-3-Knockout induziert globale Transkriptionsänderungen und reduziert Hirninfarkte bei männlichen und weiblichen Modellen für ischämischen Schlaganfall.  |  Hamblin, MH., et al. 2024. Int J Mol Sci. 25: PMID: 39000490
7. MMP-3 vermittelt durch Kupferoxid-Nanopartikel verursachte Lungenentzündungen und Fibrose.  |  Zhang, Y., et al. 2024. J Nanobiotechnology. 22: 428. PMID: 39030581
8. Strukturelle Implikationen für die Rolle des N-Terminus bei der 'Superaktivierung' von Kollagenasen. Eine kristallographische Studie.  |  Reinemer, P., et al. 1994. FEBS Lett. 338: 227-33. PMID: 8307185
9. Matrix-Metalloproteinasen: ein Überblick.  |  Birkedal-Hansen, H., et al. 1993. Crit Rev Oral Biol Med. 4: 197-250. PMID: 8435466
10. Aktivierung der menschlichen neutrophilen Prokollagenase durch Stromelysin 2.  |  Knäuper, V., et al. 1996. Eur J Biochem. 235: 187-91. PMID: 8631328
11. Expression mehrerer Matrix-Metalloproteinase-Gene in menschlichen monozytären Zellen.  |  Machein, U. and Conca, W. 1997. Adv Exp Med Biol. 421: 247-51. PMID: 9330704
12. cDNA-Klonierung und Expression des Gens, das für murines Stromelysin-2 (MMP-10) kodiert.  |  Madlener, M. and Werner, S. 1997. Gene. 202: 75-81. PMID: 9427548

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-MMP-3 Antikörper (1B4) hat 74 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-MMP-3 Antikörper (1B4) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

MMP-3 Antikörper (1B4) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: MMP-3

Klon: 1B4

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁

Aminosäuren: 317-327

Ziel-Epitop: MMP-3

Epitope Spezies: human

Reaktivität: MMP-3

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P)

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 74 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für MMP-3 Antikörper (1B4): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin