Date published: 2025-9-7

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MMP-10 Antikörper (LA-12): sc-80197

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Datenblätter
  • MMP-10 Antikörper LA-12 ist ein monoklonales IgG1 aus der Maus, verwendet in 6 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 100 µg/ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 99-486 von MMP-10 aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von pro and mature MMP-10 aus der Spezies human per WB, IP, IF, IHC(P) und FCM; mögliche Kreuzreaktivität mit MMP-3; keine Kreuzreaktivität mit MMP-1, MMP-2, MMP-7, MMP-8, MMP-12 or MMP-13
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper MMP-10 (LA-12) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.

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Die Matrix-Metalloproteinasen (MMP) sind eine Familie von Peptidasen-Enzymen, die für die Degradation von extrazellulären Matrix-Komponenten, einschließlich Kollagen, Gelatine, Fibronectin, Laminin und Proteoglykanen, verantwortlich sind. Die Transkription von MMP-Genen wird durch Phorbol-Ester, Lipopolysaccharid (LPS) oder Staphylococcal-Enterotoxin B (SEB) unterschiedlich aktiviert. Die MMP-Katalyse erfordert sowohl Calcium als auch Zink. MMP-10, auch als Stromelysin-2 bekannt, wird im Dünndarm und in geringeren Mengen in Lunge und Herz exprimiert. MMP-10 funktioniert ähnlich wie MMP-3, da es Fibronectin und Gelatine der Typen I, III, IV und IV abbauen kann, jedoch ist seine Wirkung auf Kollagen III, IV und V sehr schwach. Signifikant ist, dass die Expression von MMP-10 in ras-transformierten HaCaT II-4-Keratinozyten hochreguliert wird, wodurch die Zellen in der Lage sind, eine epitheliale-mesenchymale Transition durchzuführen. Diese Fakten deuten darauf hin, dass MMP-10, sowie andere Matrix-Metalloproteinasen, eine wesentliche Rolle bei der Tumormetastasierung spielen können.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

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MMP-10 Antikörper (LA-12) Literaturhinweise:

  1. Metalloproteinasen und Atherothrombose: MMP-10 vermittelt den durch Entzündungsreize geförderten Gefäßumbau.  |  Rodriguez, JA., et al. 2008. Front Biosci. 13: 2916-21. PMID: 17981764
  2. Bewertung von MMP-1, MMP-10, TIMP-1, a-SMA und TGF-b1 bei Angiofibromen der tuberösen Sklerose.  |  De Jesus Araújo, L., et al. 2011. Minerva Stomatol. 60: 25-33. PMID: 21252847
  3. Interaktion von Matrix-Metalloproteinase-10 (MMP-10) mit den Gewebsinhibitoren der Metalloproteinasen TIMP-1 und TIMP-2: Bindungsstudien und Kristallstruktur.  |  Batra, J., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 15935-46. PMID: 22427646
  4. Anwendung von MMP-7 und MMP-10 zur Unterstützung der Diagnose von malignem Pleuraerguss.  |  Cheng, D., et al. 2012. Asian Pac J Cancer Prev. 13: 505-9. PMID: 22524815
  5. MMP-1 und Pro-MMP-10 als potenzielle pharmakodynamische Biomarker im Urin für eine FGFR3-gerichtete Therapie bei Patienten mit Blasenkrebs.  |  Du, X., et al. 2014. Clin Cancer Res. 20: 6324-35. PMID: 25326231
  6. MMP-10 reguliert die kollagenolytische Aktivität von alternativ aktivierten ortsansässigen Makrophagen.  |  Rohani, MG., et al. 2015. J Invest Dermatol. 135: 2377-2384. PMID: 25927164
  7. MMP-10, MMP-7, TIMP-1 und TIMP-2 mRNA-Expression bei Speiseröhrenkrebs.  |  Juchniewicz, A., et al. 2017. Acta Biochim Pol. 64: 295-299. PMID: 28510611
  8. Eine Rolle für MMP-10 (Matrix Metalloproteinase-10) bei kalzifizierter Aortenklappenstenose.  |  Matilla, L., et al. 2020. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 40: 1370-1382. PMID: 32188274
  9. MMP-10 aus M1-Makrophagen fördert den pulmonalen Gefäßumbau und die pulmonale arterielle Hypertonie.  |  Chi, PL., et al. 2022. Int J Biol Sci. 18: 331-348. PMID: 34975336
  10. MMP-10-Mangel beeinflusst die Differenzierung und den Tod von Chondrozyten, die mit der endochondralen Osteogenese in einer endemischen Osteoarthritis assoziiert sind.  |  Zhang, D., et al. 2022. Cartilage. 13: 19476035221109226. PMID: 35818290

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MMP-10 Antikörper (LA-12)

sc-80197
100 µg/ml
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Gefragt von: Professor Griffin
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Veröffentlichungsdatum: 2017-03-27
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