MMP-3/10 Antikörper (F-10): sc-374029

Der MMP-3/10-Antikörper (F-10) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ MMP-3/10-Antikörper (auch als MMP3/10-Antikörper bezeichnet), der das MMP-3/10-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der MMP-3/10-Antikörper (F-10) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten, erhältlich. Die Matrix-Metalloproteinasen (MMP) sind eine Familie von Peptidasen, die für die Degradation von extrazellulären Matrixkomponenten, einschließlich Kollagen, Gelatine, Fibronectin, Laminin und Proteoglykan, verantwortlich sind. Die Transkription von MMP-Genen wird durch Phorbolester, Lipopolysaccharid (LPS) oder Staphylococcal Enterotoxin B (SEB) unterschiedlich aktiviert. Die MMP-Katalyse erfordert sowohl Calcium als auch Zink. MMP-3, MMP-10 und MMP-11 (auch als Stromelysin-1, -2 und -3 bezeichnet) aktivieren Prokollagenase. Die Aktivierung der Prokollagenase durch MMP-3 kann auf zwei Wegen erfolgen. Die direkte Aktivierung durch MMP-3 ist langsam und die Aktivierung durch MMP-3 in Kombination mit Gewebe- oder Plasmaproteinasen ist schnell. MMP-10 wird im Dünndarm, aber auch in geringerem Maße in Lunge und Herz exprimiert. MMP-11 wird spezifisch in stromalen Zellen von Brustkarzinomen exprimiert und trägt zu epithelialen Zellmalignitäten bei.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

MMP-3/10 Antikörper (F-10) Literaturhinweise:

1. Ein neues Metalloproteinase-Gen, das spezifisch in Stromazellen von Mammakarzinomen exprimiert wird.  |  Basset, P., et al. Nature. 348: 699-704. PMID: 1701851
2. Mechanismen der Aktivierung von Gewebeprokollagenase durch Matrixmetalloproteinase 3 (Stromelysin).  |  Suzuki, K., et al. 1990. Biochemistry. 29: 10261-70. PMID: 2176865
3. Neue spezifische humane und murine Stromelysin-1 (MMP-3)- und Stromelysin-2 (MMP-10)-Antikörper für biochemische und immunhistochemische Analysen.  |  Mirastschijski, U., et al. 2019. Wound Repair Regen. 27: 309-323. PMID: 30761682
4. Plasma-Glykosaminoglykan-Profile bei systemischer Sklerose: Assoziationen mit MMP-3, MMP-10, TIMP-1, TIMP-2 und TGF-Beta.  |  Kuźnik-Trocha, K., et al. 2020. Biomed Res Int. 2020: 6416514. PMID: 32382564
5. Die vollständige Primärstruktur der menschlichen Matrix-Metalloproteinase-3. Identität mit Stromelysin.  |  Saus, J., et al. 1988. J Biol Chem. 263: 6742-5. PMID: 3360803
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7. Höherer Gehalt, aber keine Aktivität von Stromelysin-2 (MMP-10) im Vergleich zu Stromelysin-1 (MMP-3) bei Nierenkarzinomen beim Menschen.  |  Kudelski, J., et al. 2022. Int J Environ Res Public Health. 19: PMID: 36231910
8. Strukturelle Implikationen für die Rolle des N-Terminus bei der 'Superaktivierung' von Kollagenasen. Eine kristallographische Studie.  |  Reinemer, P., et al. 1994. FEBS Lett. 338: 227-33. PMID: 8307185
9. Matrix-Metalloproteinasen: ein Überblick.  |  Birkedal-Hansen, H., et al. 1993. Crit Rev Oral Biol Med. 4: 197-250. PMID: 8435466
10. Aktivierung der menschlichen neutrophilen Prokollagenase durch Stromelysin 2.  |  Knäuper, V., et al. 1996. Eur J Biochem. 235: 187-91. PMID: 8631328
11. Expression mehrerer Matrix-Metalloproteinase-Gene in menschlichen monozytären Zellen.  |  Machein, U. and Conca, W. 1997. Adv Exp Med Biol. 421: 247-51. PMID: 9330704
12. cDNA-Klonierung und Expression des Gens, das für murines Stromelysin-2 (MMP-10) kodiert.  |  Madlener, M. and Werner, S. 1997. Gene. 202: 75-81. PMID: 9427548

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-MMP-3/10 Antikörper (F-10) hat 9 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-MMP-3/10 Antikörper (F-10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

MMP-3/10 Antikörper (F-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: MMP-3/10

Klon: F-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 178-477

Ziel-Epitop: MMP-3

Epitope Spezies: human

Reaktivität: MMP-3 and MMP-10

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 9 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für MMP-3/10 Antikörper (F-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin