MHC class II I E Antikörper (C3A3-Do3): sc-59319

Der MHC-Klasse-II-I-E-Antikörper (C3A3-Do3) ist ein IgG3-monoklonaler Maus MHC-Klasse-II-I-E-Antikörper (auch als MHC-Klasse-II-Antikörper, MHC-II-Antikörper oder MHC-Klasse-2-Antikörper bezeichnet), der das MHC-Klasse-II-I-E-Protein von Maus- und Rattenursprung durch WB und FCM detektiert. Der MHC-Klasse-II-I-E-Antikörper (C3A3-Do3) ist als nicht-konjugierter Anti-MHC-Klasse-II-I-E-Antikörper erhältlich. Major-Histokompatibilitätskomplex (MHC)-Moleküle, auch als humane Leukozytenantigene (HLA)-Moleküle bezeichnet, sind Zelloberflächenrezeptoren, die fremde Peptide binden und sie T-Lymphozyten präsentieren. MHC-Klasse-I-Moleküle bestehen aus zwei Polypeptidketten, einer α- oder schweren Kette und β-2-Mikroglobulin, einem nicht-kovalent angebundenen Protein. Zytolytische T-Lymphozyten binden antigene Peptide, die von MHC-Klasse-I-Molekülen präsentiert werden. Antigene, die an MHC-Klasse-I-Moleküle binden, sind typischerweise acht bis zehn Reste lang und werden in einer Peptidbindungsrinne stabilisiert. MHC-Klasse-II-Moleküle werden durch polymorphische MHC-Gene kodiert und bestehen aus einem nicht-kovalenten Komplex aus einer α- und β-Kette. Helfer-T-Lymphozyten binden antigene Peptide, die von MHC-Klasse-II-Molekülen präsentiert werden. MHC-Klasse-II-Moleküle binden 13-18 Aminosäure-antigene Peptide. HLA-DM und -DO-Moleküle, die sich in Endosomen/Lysosomen-Kompartimenten ansammeln und auf der Oberfläche von B-Zellen, regulieren die Bindung exogener Peptide an Klasse-II-Moleküle (HLA-DR), indem sie eine Konformation aufrechterhalten, die einen Peptidaustausch begünstigt. Die unterschiedlichen strukturellen Eigenschaften von MHC-Klasse-I- und Klasse-II-Molekülen erklären ihre jeweiligen Rollen bei der Aktivierung verschiedener Populationen von T-Lymphozyten.

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MHC class II I E Antikörper (C3A3-Do3) Literaturhinweise:

1. Funktionelle und phänotypische Beweise für die Präsentation von E alpha 52-68 strukturell verwandten Selbstpeptiden in I-E alpha-defizienten Mäusen.  |  Viret, C. and Janeway, CA. 2000. J Immunol. 164: 4627-34. PMID: 10779766
2. Charakterisierung von dendritischen Zellen der Maus, die aus adhärenten mononukleären Blutzellen in vitro gewonnen werden.  |  Agger, R., et al. 2000. Scand J Immunol. 52: 138-47. PMID: 10931381
3. Polymorphismus und Evolution von Genen und Molekülen der HLA-Klassen I und II.  |  Little, AM. and Parham, P. 1999. Rev Immunogenet. 1: 105-23. PMID: 11256568
4. Hilfsproteine, die den Zusammenbau von MHC-Molekülen mit Peptiden steuern.  |  Van Kaer, L. 2001. Immunol Res. 23: 205-14. PMID: 11444385
5. Der Haupthistokompatibilitätskomplex der Ratte (Rattus norvegicus).  |  Günther, E. and Walter, L. 2001. Immunogenetics. 53: 520-42. PMID: 11685465
6. Molekulargenetik des HLA-Komplexes.  |  Fischer, GF. and Mayr, WR. 2001. Wien Klin Wochenschr. 113: 814-24. PMID: 11732117
7. Verstärkung von MHC-Klasse-II-begrenzten Reaktionen durch rezeptorvermittelte Aufnahme von Peptidantigenen.  |  Zaliauskiene, L., et al. 2002. J Immunol. 169: 2337-45. PMID: 12193699
8. Über die Komplexität des Selbst.  |  Rudensky AYu, ., et al. 1991. Nature. 353: 660-2. PMID: 1656278
9. Ein neues MHC-Klasse-II-Epitop, das im Thymusmark, aber nicht im Kortex exprimiert wird.  |  Murphy, DB., et al. 1989. Nature. 338: 765-8. PMID: 2469959